Chymotrypsyna
Chymotrypsyna (EC 3.4.21.1[1]) – proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8-9. Od trypsyny odróżnia go to, że nie powoduje krzepnięcia krwi.
Chymotrypsyna należy do hydrolaz i w jelicie cienkim trawi łańcuchy peptydowe białek.
Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów zawierających aromatyczny łańcuch boczny, oraz rozgałęziony alifatyczny łańcuch boczny:
Chymotrypsynogen, produkowany jako prekursorowy zymogen, jest polipeptydem złożonym z 245 reszt aminokwasowych. Proces aktywacji tego proenzymu polega na proteolitycznym wycięciu dwóch dipeptydów poprzez przecięcie wiązań Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząsteczki chymotrypsyny). Ostateczna czynna cząsteczka chymotrypsyny, która powstaje przez stabilizację cząsteczki przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.
Przypisy edytuj
- ↑ Enzyme entry: EC 3.4.21.1, [w:] Enzyme nomenclature database, SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
