Cykl Q
Cykl Q – seria reakcji biochemicznych, których przebieg jako pierwszy opisał Peter D. Mitchell w 1977 roku[1]. Kolejne reakcje utleniania i redukcji przenośnika elektronów znajdującego się w błonach białkowo-lipidowych, ubichinonu (znanego również jako koenzym Q), prowadzą do przenoszenia protonów przez dwuwarstwę lipidową. Zmodyfikowana wersja schematu zaproponowanego przez Mitchella tłumaczy w jaki sposób kompleks III obecny w błonie mitochondrialnej przenosi protony z macierzy mitochondrialnej (matrix) do przestrzeni międzybłonowej (perymitochondrialnej) (powstały w poprzek błony gradient elektrochemiczny umożliwia syntezę ATP kompleksowi syntazy ATP obecnej w błonach mitochondriów i chloroplastów).
Działanie cyklu Q polega na zredukowaniu cytochromu c (mitochondria) lub plastocyjaniny (chloroplasty) z jednoczesnym utlenieniem ubichinonu (mitochondria) lub plastochinonu (chloroplasty).
Przebieg cyklu Q w mitochondriach edytuj
Cykl Q w mitochondriach zachodzi na kompleksie III określanym jako reduktaza ubichinol-cytochrom c (EC 1.10.2.2).
Zredukowana forma ubichononu-ubichinolu QH2 przyłączana jest do histydyny 182 białka zawierającego żelazo i siarkę – tzw. białko Rieskiego oraz do glutaminianu 272 cytochromu b[2]. Jeden z elektronów z cząsteczki ubichinonu przekazywany jest na białko Rieskiego, redukując znajdujące się w białku żelazo z +3 na +2 stopień utlenienia, a następnie na cytochrom c1, redukując żelazo w układzie hemowym. Elektron ten trafia kolejno na cząsteczkę cytochromu c niezwiązaną z kompleksem III mitochondriów. Pozbawiony elektronu wodór z histydyny 181 uwalniany jest do przestrzeni międzybłonowej.
Drugi elektron z ubichinonu przenoszony jest na żelazo hemowe niskopotencjałowej formy cytochromu bL, po czym trafia na wysokopotencjałową formę cytochromu bH. Następnie elektron redukuje cząsteczkę ubichinonu przyłączoną w specyficznym miejscu na kompleksie bc1. Cząsteczka ubichinonu przyłącza za pośrednictwem glutaminianu 272 proton pobrany z macierzy mitochondrialnej. Ubichinon po przyłączeniu protonu staje się semichinonem, a po dostarczeniu drugiego elektronu przechodzi w ubichinol i odrywa się z miejsca redukcji ubichinonu. Powstały ubichinol może przekazać swoje elektrony w miejscu utlenienia ubichinonu na kompleksie III[3][4].
W efekcie utlenienia dwóch cząsteczek ubichinonu dwa elektrony przekazywane są na cytochrom c, cztery protony uwalniane do przestrzeni międzybłonowej, dwa protony pobrane są z macierzy mitochondrialnej oraz powstaje jedna cząsteczka ubichinolu mogąca brać udział w cyklu Q.
Przebieg cyklu Q w chloroplastach edytuj
Niemal identyczny mechanizm przenoszenia protonów występuje u roślin w chloroplastach podczas wytwarzania gradientu protonowego w poprzek błony tylakoidów. W chloroplastach za katalizowanie reakcji utleniania plastochinolu i redukcję plastocyjaniny odpowiedzialny jest kompleks cytochromowy b6f – reduktaza plastochinol-plastocyjanina (EC 1.10.99.1) obecny w błonie tylakoidów. Plastochinol przyłącza się do miejsca redukcji i tak jak w mitochondriach jeden z elektronów przenoszony jest na białko Rieskiego, a drugi trafia na niskopotencjałowy cytochrom bL. Elektron z białka Rieskiego poprzez cytochrom f przenoszony jest na plastocyjaninę, a elektron z niskopotencjałowego cytochromu bL poprzez wysokopotencjałowy cytochrom bH trafia do miejsca redukcji plastochinonu. Po otrzymaniu dwóch elektronów cząsteczka plastochinonu w miejscu redukcji pobiera dwa protony ze stromy chloroplastu i powraca do puli plastochinonu obecnej w błonie tylakoidów[5][6][7].
Podobnie jak w mitochondriach, w efekcie utlenienia dwóch cząsteczek plastochinolu dwa elektrony przekazywane są na plastocyjaninę, cztery protony uwalniane do wnętrza tylakoidu, dwa protony zostają pobrane ze stromy oraz powstaje jedna cząsteczka plastochinolu mogąca brać udział w kolejnym Q cyklu.
Zobacz też edytuj
Przypisy edytuj
- ↑ Mitchell P. Possible molecular mechanisms of the protonmotive function of cytochrome systems. „J Theor Biol”. Oct 21;62. 2, s. 327–367, 1977. PMID: 186667.
- ↑ Palsdottir H., Lojero CG., Trumpower BL., Hunte C. Structure of the yeast cytochrome bc1 complex with a hydroxyquinone anion Qo site inhibitor bound. „J Biol Chem”. Aug 15;278. 33, s. 31303–31311, 2003. DOI: 10.1074/jbc.M302195200. PMID: 12782631.
- ↑ Zhang Z., Huang L., Shulmeister VM., Chi YI., Kim KK., Hung LW., Crofts AR., Berry EA., Kim SH. Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1. „Nature”. Apr 16;392. 6677, s. 677–684, 1998. DOI: 10.1038/33612. PMID: 9565029.
- ↑ Crofts AR., Hong S., Ugulava N., Barquera B., Gennis R., Guergova-Kuras M., Berry EA. Pathways for proton release during ubihydroquinone oxidation by the bc(1) complex. „Proc Natl Acad Sci U S A”. Aug 31;96. 18, s. 10021–10026, 1999. PMID: 10468555.
- ↑ Fernández-Velasco JG., Jamshidi A., Gong XS., Zhou J., Ueng RY. Photosynthetic electron transfer through the cytochrome b6f complex can bypass cytochrome f. „J Biol Chem”. Aug 17;276. 33, s. 30598–30607, 2001. DOI: 10.1074/jbc.M102241200. PMID: 11395492.
- ↑ Sacksteder CA., Kanazawa A., Jacoby ME., Kramer DM. The proton to electron stoichiometry of steady-state photosynthesis in living plants: A proton-pumping Q cycle is continuously engaged. „Proc Natl Acad Sci U S A”. Dec 19;97. 26, s. 14283–14288, 2001. DOI: 10.1073/pnas.97.26.14283. PMID: 11121034.
- ↑ Joliot P., Joliot A. Electrogenic events associated with electron and proton transfers within the cytochrome b(6)/f complex. „Biochim Biophys Acta”. Jan 19;1503. 3, s. 369–376, 2001. PMID: 11115648.
Bibliografia edytuj
- Trumpower BL. A concerted, alternating sites mechanism of ubiquinol oxidation by the dimeric cytochrome bc(1) complex. „Biochim Biophys Acta”. Sep 10;1555. 1–3, s. 166–173, 2002. PMID: 12206910.
- Trumpower BL. The protonmotive Q cycle. Energy transduction by coupling of proton translocation to electron transfer by the cytochrome bc1 complex. „J Biol Chem”. Jul 15;265. 20, s. 11409–11412, 1990. PMID: 2164001.