Mikrocystyna
Mikrocystyny – jedne z toksyn sinicowych, produkowane przez Microcystis aeuruginosa, M. flos-aquae i Nodularia spumigena[1]. Chemicznie są to cykliczne heptapeptydy pochodzenia nierybosomalnego[2]. Są one niezwykle toksyczne dla roślin i zwierząt, w tym ludzi[3][4]. Ich aktywność hepatotoksyczna skutkuje poważnymi uszkodzeniami wątroby[5].
Mikrocystyny zawierają kilka niepowszechnych aminokwasów niebiałkowych, jak na przykład pochodne dehydroalaniny czy β-aminokwas ADDA (aminokwas).
Mikrocystyna-LR to jedna z ponad 80 znanych toksycznych wariantów mikrocystyn. Obecnie jest ona najlepiej poznaną przedstawicielką rodziny.
Mikrocystyny pojawiające się podczas masowych „zakwitów” sinic stanowią poważny ekologiczny problem na całym świecie. Połknięte dostają się do wątroby poprzez kanały żółciowe, gdzie są magazynowane, co powoduje uszkodzenia, ale niewchłonięta część poprzez krwiobieg może zakażać inne tkanki.
Biochemicznie aktywność mikrocystyn polega na inhibicji białkowych fosfataz PP1 i 2A, co zaburza mechanizmy regulacyjne oparte na reakcjach fosfo- i defosforylacji[4][6].
Właściwości (Mikrocystyna-LR) edytuj
- numer CAS: 101043-37-2
- wzór sumaryczny: C49H74N10O12
- masa cząsteczkowa: 994.55 g/mol
Przypisy edytuj
- ↑ Watanabe MF., Oishi S., Harda K., Matsuura K., Kawai H., Suzuki M. Toxins contained in Microcystis species of cyanobacteria (blue-green algae). „Toxicon”. 26. 11, s. 1017–1025, 1989. PMID: 3149802.
- ↑ Kiviranta J., Namikoshi M., Sivonen K., Evans WR., Carmichael WW., Rinehart KL. Structure determination and toxicity of a new microcystin from Microcystis aeruginosa strain 205. „Toxicon”. 9 (30), s. 1093–1098, wrzesień 1992. PMID: 1440646.
- ↑ Hooser SB., Beasley VR., Lovell RA., Carmichael WW., Haschek WM. Toxicity of microcystin LR, a cyclic heptapeptide hepatotoxin from Microcystis aeruginosa, to rats and mice. „Vet Pathol”. 3 (26), s. 246–252, maj 1989. PMID: 2503916.
- ↑ a b MacKintosh C., Beattie KA., Klumpp S., Cohen P., Codd GA. Cyanobacterial microcystin-LR is a potent and specific inhibitor of protein phosphatases 1 and 2A from both mammals and higher plants. „FEBS Lett”. May 21;264. 2, s. 187–192, 1990. PMID: 2162782.
- ↑ Eriksson JE., Toivola D., Meriluoto JA., Karaki H., Han YG., Hartshorne D. Hepatocyte deformation induced by cyanobacterial toxins reflects inhibition of protein phosphatases. „Biochem Biophys Res Commun”. Dec 31;173. 3, s. 1347–1353, 1991. PMID: 2176489.
- ↑ Dawson JF., Holmes CF. Molecular mechanisms underlying inhibition of protein phosphatases by marine toxins. „Front Biosci”. Oct 1;4, s. D646-58, 1999. PMID: 10502549.
