Otwórz menu główne

Chemia biometaloorganiczna – nauka zajmująca się badaniem związków aktywnych biologicznie, które zawierają atomy węgla bezpośrednio związane z atomami metalu. Dyscyplina ta jest bezpośrednio związana z chemią metaloorganiczną, chemią bioorganiczną i chemią medyczną.

Do naturalnie występujących związków metaloorganicznych należą niektóre enzymy i białka sensoryczne. Obecnie otrzymuje się wiele syntetycznych analogów tych związków, które znajdują zastosowanie w medycynie oraz obrazowaniu biologicznym[1][2].

Spis treści

Naturalnie występujące związki biometaloorganiczneEdytuj

EnzymyEdytuj

Cyjanokobalamina, nazywana także witaminą B12, jest reprezentatywnym przykładem związku biometaloorganicznego. Stanowi ona kofaktor wielu enzymów zaangażowanych w tworzenie wiązań C-C oraz C-H.

Istnieje kilka biometaloorganicznych enzymów wykorzystujących jako substrat tlenek węgla. Jednym z nich jest dehydrogeneza tlenku węgla (CODH), która bierze udział w biosyntezie acetylokoenzymu A. CODH współpracuje z innym białkiem enzymatycznym - syntazą acetyloCoA (ACS), oba wyżej wspomniane białka tworzą tetrameryczny kompleks, w którym zachodzi transport cząsteczki CO przez tunel w cząsteczce białka, natomiast grupa metylowa jest dostarczana przez zmetylowaną kobalaminę[3].

Hydrogenazy są przez niektórych badaczy klasyfikowane jako związki biometaloorganiczne, ponieważ w centrum aktywnym występuje wiązanie Fe-CO, jednak CO nie pełni aktywnej roli w przebiegu reakcji[4]. Hydrogenazy zawierające jedynie Fe2(μ-CO)2(CN)2 w centrum aktywnym, związanym z klastrem 4Fe4S poprzez mostowy siarczek. Natomiast centrum aktywne hydrogenaz posiadających Fe oraz Ni zawierają (NC)2(OC)Fe(μ-SR)2Ni(SR)2, gdzie skrót SR oznacza cysteinyl[5]. Hydrogenazy nie zawierające centrów żelazowo-siarkowych posiadają centrum aktywne o niezdeterminowanej dokładnie budowie.

Białka przekazujące sygnałyEdytuj

Niektóre czynniki transkrypcyjne zawierające nikiel i żelazo są zdolne do detekcji i wiązania cząsteczkowe wodoru H2.

Białka zawierające miedź mogą wiązać i wykrywać etylen, stanowiący hormon roślinny odpowiedzialny m.in. za odpadanie liści oraz dojrzewanie owoców. Inhibitorem etylen jest cyklopropan i jego proste pochodne, które blokują centrum aktywne białek wykrywających etylen.

Tlenek węgla jest wiązany przez niektóre czynniki transkrypcyjne zawierające kowalencyjne przyłączone porfiryny.

Zobacz teżEdytuj

PrzypisyEdytuj

  1. Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K.O. Sigel: Metal-carbon bonds in enzymes and cofactors. Wyd. 6. Royal Society of Chemistry, 2009, seria: Metal Ions in Life Sciences. ISBN 978-1-84755-915-9.
  2. Synthetic Models for Bioorganometallic Reaction Centers, G. Jaouen; Wiley-VCH: Weinheim, 2005.
  3. Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko.: Biochemia wyd III. PWN, 2007. ISBN 978-83-01-14379-4.
  4. Cammack, R.; Frey, M. and Robson, R., Hydrogen as a Fuel: Learning from Nature, Taylor & Francis: London, 2001.
  5. Volbeda, A. and Fontecilla-Camps, J. C., "The Active Site and Catalytic Mechanism of NiFe Hydrogenases", Dalton Transactions, 2003, 4030-4038.

Linki zewnętrzneEdytuj