Elastaza, (EC 3.4.21.37), to enzym należący do grupy hydrolaz, a dokładniej - endopeptydaz. W swoim centrum aktywnym zawiera aminokwas serynę, tak więc jest zaliczana do proteaz serynowych. Elastaza hydrolizuje wiązania peptydowe, w sąsiedztwie których znajdują się aminokwasy o małych łańcuchach bocznych, np. glicyna, alanina i seryna[1][2]. Posiada zdolność do degradacji białka - elastyny, jednak z dużą opornością[3]. Wydzielana jest przez granulocyty obojętnochłonne (które produkują także wiele innych hydrolaz) oraz przez trzustkę w postaci zymogenu proelastazy[2]. Optimum działania dla tego enzymu to pH 7-9.

Kryształ elastazy

PrzypisyEdytuj

  1. 9. Strategie katalityczne, [w:] M. Berg Jeremy, L. Tymoczko John, Stryer Lubert, Biochemia, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 234-235, ISBN 978-83-01-14379-4.
  2. a b 55. Trawienie i wchłanianie, [w:] Robert K. Murray i inni, Biochemia Harpera, wyd. V dodr., Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2006, s. 825-841, ISBN 97883-200-3347-2, OCLC 749887365 (pol.).
  3. 5.1.2.1. Enzymy pozakomórkowe (trawienne), [w:] Wacław Minakowski, Stanisław Weidner (red.), Biochemia kręgowców, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2005, s. 412-420, ISBN 83-01-14467-X.

BibliografiaEdytuj