FtsZbiałko, prokariotyczny homolog tubuliny. Homologiczny w granicach 10-18% na poziomie aminokwasów, jego struktura trzeciorzędowa jest bardzo podobna do struktury tubuliny. Jego polimeryzacja jest zależna od obecności GTP. Występuje u większości bakterii i Archae, a także w plastydach oraz w mitochondriach niektórych eukariotów.

Bibliografia

edytuj
  • Joseph C. Chen i inni, Septal localization of FtsQ, an essential cell division protein in Escherichia coli, „Journal of Bacteriology”, 181 (2), 1999, s. 521-530, PMID9882666, PMCIDPMC93406.
  • Jan Löwe1, Linda A. Amos, Structure of the bacterial tubulin homolog FtsZ, „Nature”, 391 (6663), 1998, s. 203-206, DOI10.1038/34472, PMID9428770.
  • Laura Romberg, Petra Anne Levin, Assembly dynamics of the bacterial cell division protein FTSZ: poised at the edge of stability, „Annual Review of Microbiology”, 57, 2003, s. 125-154, DOI10.1146/annurev.micro.57.012903.074300, PMID14527275.
  • Dirk-Jan Scheffers, Arnold J.M. Driessen, The polymerization mechanism of the bacterial cell division protein FtsZ, „FEBS Letters”, 506 (1), 2001, s. 6-10, DOI10.1016/S0014-5793(01)02855-1, PMID11591361.
  • Fusinita van den Ent, Linda Amos, Jan Löwe, Bacterial ancestry of actin and tubulin, „Current Opinion in Microbiology”, 4 (6), 2001, s. 634-638, DOI10.1016/S1369-5274(01)00262-4, PMID11731313.
  • Erfei Bi, Joe Lutkenhaus, FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli, „Nature”, 354 (6349), 1991, s. 161-164, DOI10.1038/354161a0, PMID1944597.