Otwórz menu główne

Glicyna (łac. acidum aminoaceticum), skr. Gly, G – organiczny związek chemiczny, najprostszy spośród 20 standardowych aminokwasów białkowych, jedyny niebędący czynny optycznie[2]. Za jej pojawienie się w łańcuchu polipeptydowym odpowiada obecność kodonów GGU, GGC, GGA lub GGG w łańcuchu mRNA.

Glicyna
Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny C2H5NO2
Inne wzory H
2
N−CH
2
−COOH
, CH
2
(NH
2
)COOH
Masa molowa 75,07 g/mol
Wygląd biały lub prawie biały, krystaliczny proszek[1], o słodkawym smaku[2]
Identyfikacja
Numer CAS 56-40-6
15743-44-9 (sól monopotasowa)
17829-66-2 (sól kobaltowa)
29728-27-6 (sól monoamonowa)
32817-15-5 (sól miedziowa)
33242-26-1 (sól wapniowa)
6000-43-7 (chlorowodorek)
6000-44-8 (sól monosodowa)
75194-99-9 (fosforan)
PubChem 750[3]
DrugBank DB00145[4]
Podobne związki
Podobne związki etyloamina
Pochodne betaina, glifosat, kwas hipurowy, sarkozyna
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
Klasyfikacja medyczna
ATC B05 CX03

Można ją otrzymać sztucznie w reakcji kwasu chlorooctowego z amoniakiem[2].

ClCH2COOH + 2NH3 → H2NCH2COOH + NH4Cl

Spis treści

Struktura i właściwościEdytuj

Glicyna posiada najmniejszą resztę aminokwasową, z jednym tylko atomem wodoru w łańcuchu bocznym. Ze względu na to, że z atomem węgla α związane są dwa atomy wodoru, glicyna – w przeciwieństwie do innych aminokwasów – nie jest optycznie czynna. Glicyna zalicza się do grupy aminokwasów niepolarnych alifatycznych.

W trakcie ewolucji dywergentnej (rozbieżnej) reszty glicyny zmieniają się znacznie rzadziej niż pozostałych aminokwasów, a gdy już ulegają mutacji w białkach homologicznych, to na takie reszty jak alanina, seryna, kwas asparaginowy lub asparagina. Ta konserwatywność w występowaniu glicyny wiąże się z jej niewielkimi rozmiarami – zmiana tego aminokwasu na inny, z większym łańcuchem bocznym, mogłaby zaburzyć strukturę przestrzenną białka i pozbawić to białko jego funkcji biologicznej.

Glicyna stanowi średnio około 7,2% reszt aminokwasowych występujących w białkach[7]. Wyjątkiem jest kolagen, w którym glicyna stanowi blisko jedną trzecią wszystkich budujących go aminokwasów.

Glicyna jest aminokwasem endogennym.

Objętość van der Waalsa 48 ų.

Funkcja fizjologicznaEdytuj

 
Glicyna bierze udział w tworzeniu puryn, budując pierścień imidazolowy.
[Na schemacie nie pokazano atomów wodoru znajdujących się przy atomach węgla C2, C6 i C9 w pierścieniu pirymidynowym]
  • Glicyna bierze udział w biosyntezie puryn de novo, w trakcie której zostaje wbudowana do pierścienia nukleotydowego, będąc źródłem węgli C4 i C5 oraz azotu N7 w tym pierścieniu.
  • Wraz z sukcynylo-CoA bierze udział w syntezie hemu.
  • LD50 dla glicyny wynosi 7930 mg/kg (szczury, podawana ustnie), natomiast śmierć następuje zazwyczaj na skutek wzmożonej pobudliwości.

BiosyntezaEdytuj

 
Uproszczony szlak syntezy glicyny z choliny.

Ludzki organizm potrafi syntetyzować glicynę, dlatego nazywa się ją aminokwasem endogennym. Glicyna może być produkowana: z glioksalanu i glutaminianu przez aminotransferazę glutaminianową; z alaniny przez aminotransferazę alaninową. Ważnym sposobem syntezy glicyny u ssaków jest także synteza z choliny oraz seryny.

Degradacja glicynyEdytuj

 
Degradacja glicyny do dwutlenku węgla. Kolorami pokazano losy poszczególnych grup atomów.

Glicyna ulega degradacji na drodze trzech szlaków metabolicznych.

Ponadto glicyna ulega licznym przemianom w inne metabolity, co zostało opisane w podrozdziale dotyczącym jej funkcji.

Choroby związane z przemianami glicynyEdytuj

Z metabolizmem glicyny związane są następujące schorzenia:

Zastosowanie w lecznictwieEdytuj

Glicyna jest wykorzystywana do zwiększania skuteczności leków przeciwpsychotycznych zawierających kwas glutaminowy. Choć sama w sobie nie ma działania psychotropowego, to jednak wzmacnia efekty działania glutaminianu w mózgu (zgodnie z hipotezą glutaminową). Przyłącza się do receptora NMDA wraz z glutaminianem i pokonuje barierę krew-mózg[8].

Występowanie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowejEdytuj

W roku 1994 grupa badaczy z University of Illinois pod kierownictwem Lewisa Snydera ogłosiła wstępnie odkrycie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej, jednak późniejsze badania nie potwierdziły ich przypuszczeń[9].

Dziewięć lat później, w 2003 roku, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University wraz ze Steve’em Charlneyem z NASA ponowili to doniesienie. Badacze monitorowali fale radiowe pod kątem obecności linii spektralnych charakterystycznych dla glicyny, których zarejestrowali w sumie 27. Kuan i Charlney wysunęli hipotezę, że glicyna międzygwiazdowa powstała z prostych cząsteczek organicznych uwięzionych w lodzie na skutek ekspozycji na nadfiolet[10].

W roku 2004 Snyder wraz ze współpracownikami opublikowali pracę, w której próbowali określić obiektywne kryterium, które powinny spełniać rejestrowane linie spektralne, aby można było mówić o potwierdzonym odkryciu glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej. Uznali jednocześnie, że żaden z rezultatów uzyskanych przez grupę Kuana nie spełnia tego kryterium[11].

W roku 2009 dzięki misji NASA Stardust ostatecznie potwierdzono występowanie glicyny w przestrzeni kosmicznej pobierając próbki z komety Wild 2[12].

W 2016 roku ogłoszono, że sonda Rosetta odkryła glicynę w komie komety 67P/Czuriumow-Gierasimienko podczas pomiarów za pomocą spektrometru masowego ROSINA w latach 2014–2015.[13]

Tzw. glicyna fotograficznaEdytuj

W fotografii terminem „glicyna” określa się typ wywoływacza fotograficznego zawierającego pochodną glicyny, N-(4-hydroksyfenylo)glicynę.

PrzypisyEdytuj

  1. a b Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne: Farmakopea Polska VIII. Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2008, s. 3491. ISBN 978-8388157-53-0.
  2. a b c Podręczny słownik chemiczny, Romuald Hassa (red.), Janusz Mrzigod (red.), Janusz Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 147–148, ISBN 83-7183-240-0.
  3. Glicyna (CID: 750) (ang.) w bazie PubChem, United States National Library of Medicine.
  4. a b Glicyna (DB00145) – informacje o substancji aktywnej (ang.). DrugBank.
  5. a b c d e Glicyna (ang.). [martwy link] The Chemical Database. Wydział Chemii Uniwersytetu w Akronie. [dostęp 2012-09-01].
  6. a b Glicyna (ang.) w bazie ChemIDplus, United States National Library of Medicine. [dostęp 2012-09-01].
  7. Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, 2005, W.H. Freeman & Co.
  8. James Kalat, Biologiczne podstawy psychologii, 2004.
  9. Rachel Nowak: Amino acid found in deep space. W: New Scientist [on-line]. newscientist.com, 2002-07-18. [dostęp 2016-10-16].
  10.   Yi-Jehng Kuan and Steven B. Charnley and Hui-Chun Huang and Wei-Ling Tseng and Zbigniew Kisiel. Interstellar Glycine. „The Astrophysical Journal”. 593 (2), s. 848–867, 2003. DOI: 10.1086/375637. 
  11.   L. E. Snyder and F. J. Lovas and J.M. Hollis and D. N. Friedel and P. R. Jewell and A. Remijan and V. V. Ilyushin and E. A. A Rigorous Attempt to Verify Interstellar Glycine. „The Astrophysical Journal”. 619 (2), s. 914–930, 2005. DOI: 10.1086/426677. 
  12. Maggie McKee: Found: first amino acid on a comet. W: New Scientist [on-line]. newscientist.com, 2009-08-17. [dostęp 2016-10-16].
  13.   Kathrin Altwegg, Hans Balsiger, Akiva Bar-Nun, Jean-Jacques Berthelier, Andre Bieler. Prebiotic chemicals–amino acid and phosphorus–in the coma of comet 67P/Churyumov-Gerasimenko. „Science Advances”. 2 (5), s. e1600285, 2016. DOI: 10.1126/sciadv.1600285. 

BibliografiaEdytuj

  • Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, 2005, W.H. Freeman & Co.
  • Murray R.K. et al., Harper’s Ilustrated Biochemistry, wyd. 26, 2003, Lange Medical Books.
  • Encyclopedia of Biological Chemistry, Lenarz W.J., Lane M.D. (red.), 2004, Elsevier.
  • Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L., Biochemistry, wyd. 5, 2002, W.H. Freeman & Co.

Linki zewnętrzneEdytuj