Otwórz menu główne

Grupy prostetyczne

niebiałkowy składnik białek
Model struktury anhydrazy węglanowej. Jon cynku, będący jej grupą prostetyczną, pokazany jako szara kulka w środku centrum aktywnego

Grupy prostetyczne – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów[1]. W przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów)[1], często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).

Grupy prostetyczne mogą mieć charakter zarówno organiczny (np. cukry czy lipidy) lub nieorganiczny (jony metali i małe cząsteczki nieorganiczne).

Wiele organicznych grup prostetycznych to witaminy lub ich pochodne, dlatego właśnie te związki są niezbędne dla funkcjonowania organizmu.

Przykładowe organiczne grupy prostetyczne
Grupa prostetyczna Funkcja
Mononukleotyd flawinowy (FMN)[2] Reakcje redoks
Dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD)[2] Reakcje redoks
Fosforan pirydoksalu[3] Transaminacja, dekarboksylacja i deaminacja
Biotyna[4] Karboksylacja
Metylkobalamina[5] Metylacja i izomeryzacja
Pirofosforan tiaminy[6] Dekarboksylacja
Hem[7] Wiązanie tlenu i reakcje redoks
Molibdopteryna[8][9] Utlenowanie
Kwas liponowy[10] Reakcje redoks

Przykładami nieorganicznych grup prostetycznych są np. jon cynku w anhydrazie węglanowej czy molibdenu w reduktazie azotanowej lub pochodna witaminy B1 w dehydrogenazie pirogronianowej[11].

PrzypisyEdytuj

  1. a b M.W.G. de Bolster (ed.). Glossary of terms used in Bioinorganic Chemistry. „Pure & App. Chem”. 69 (6), s. 1251-1303, 1997. International Union of Pure and Applied Chemistry. DOI: 10.1351/pac199769061251 (ang.). 
  2. a b FMN i FAD są zwykle koenzymami, jedynie w niektórych flawoenzymach ich pierścień izoalloksazynowy reszty flawiny jest związany kowalencyjnie z resztami aminokwasowymi His, Cys lub Tyr flawoenzymu, zob.: Joosten V, van Berkel WJ. Flavoenzymes. „Curr Opin Chem Biol”. 11 (2), s. 195–202, 2007. DOI: 10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID: 17275397. 
  3. Eliot AC, Kirsch JF. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. „Annu. Rev. Biochem.”. 73, s. 383–415, 2004. DOI: 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID: 15189147. 
  4. Jitrapakdee S, Wallace JC. The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements. „Curr. Protein Pept. Sci.”. 4 (3), s. 217–229, 2003. DOI: 10.2174/1389203033487199. PMID: 12769720. 
  5. Banerjee R, Ragsdale SW. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. „Annu. Rev. Biochem.”. 72, s. 209–247, 2003. DOI: 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID: 14527323. 
  6. Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF. Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes. „Cell. Mol. Life Sci.”. 64 (7-8), s. 892–905, 2007. DOI: 10.1007/s00018-007-6423-5. PMID: 17429582. 
  7. Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S. Biology of heme in health and disease. „Curr. Med. Chem.”. 11 (8), s. 981–986, 2004. DOI: 10.2174/0929867043455521. PMID: 15078160. 
  8. Mendel RR, Hänsch R. Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants. „J. Exp. Bot.”. 53 (375), s. 1689–1698, 2002. DOI: 10.1093/jxb/erf038. PMID: 12147719. 
  9.   Mendel RR, Bittner F. Cell biology of molybdenum. „Biochim. Biophys. Acta”. 1763 (7), s. 621–635, 2006. DOI: 10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID: 16784786. 
  10. Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH. α-Lipoic acid in liver metabolism and disease. „Free Radic. Biol. Med.”. 24 (6), s. 1023–1039, 1998. DOI: 10.1016/S0891-5849(97)00371-7. PMID: 9607614. 
  11. Franciszek Dubert, Ryszard Kozik, Stanisław Krawczyk, Adam Kula, Maria Marko-Worłowska, Władysław Zamachowski: Biologia na czasie. 2. Podręcznik dla liceum ogólnokształcącego i technikum. Zakres rozszerzony. Do nowej podstawy programowej. Warszawa: Wydawnictwo Nowa Era, 2013, s. 10–11. ISBN 978-83-267-1805-2.