Henryk Kozłowski (chemik)

polski chemik, specjalista w dziedzinie chemii bionieorganicznej i główny twórca tego nurtu naukowego w Polsce

Henryk Kozłowski (ur. 30 października 1945 w Warszkówku) – polski chemik, profesor nauk chemicznych, członek rzeczywisty PAN, specjalista w dziedzinie chemii bionieorganicznej i główny twórca tego nurtu naukowego w Polsce[1].

Henryk Kozłowski
Ilustracja
Henryk Kozłowski (2015)
Data i miejsce urodzenia

30 października 1945
Warszkówko

Profesor nauk chemicznych
Specjalność: biofizyka molekularna, chemia bionieorganiczna
Alma Mater

Uniwersytet Wrocławski

Polska Akademia Nauk
Status

członek rzeczywisty

Doktor honoris causa
Uniwersytet im. Tarasa Shevchenki w Kijowie – 2009
Uniwersytet Gdański – 2014
Uczelnia

Uniwersytet Wrocławski

Wydział

Chemii

Kierownik
Zakład

Chemii Biologicznej UWr

Okres spraw.

od 1993

Odznaczenia
Krzyż Komandorski Orderu Odrodzenia Polski Krzyż Oficerski Orderu Odrodzenia Polski Medal Komisji Edukacji Narodowej

Życiorys edytuj

W roku 1968 ukończył studia chemiczne na Wydziale Matematyki, Fizyki i Chemii Uniwersytetu Wrocławskiego i rozpoczął przewód doktorski pod kierownictwem Bogusławy Jeżowskiej–Trzebiatowskiej. W 1973 roku uzyskał stopień doktora, a w roku 1977 stopień doktora habilitowanego. W latach 1974–1975 odbył staż podoktorski na Uniwersytecie w Tokio. W 1989 uzyskał tytuł profesora nadzwyczajnego, a w 1992 profesora zwyczajnego[2].

Od początku swojej kariery naukowej związany z Instytutem Chemii (później Wydziałem Chemii) Uniwersytetu Wrocławskiego, gdzie przeszedł przez kolejne szczeble kariery zawodowej, pracując na stanowisku asystenta (1969–1973), adiunkta (1973–1979), docenta (1979–1989), profesora nadzwyczajnego (1989–1992) i profesora zwyczajnego (od 1992). Od 1979 kierownik Zespołu Strukturalnej Chemii Bionieorganicznej (od 1992 roku jest to Zespół Chemii Bionierganicznej i Biomedycznej) w Instytucie/Wydziale Chemii Uniwersytetu Wrocławskiego[3][4]. W latach 1982–1984 i 1993–1996 był zastępcą dyrektora Instytutu Chemii. Od 1993 kierownik Zakładu Dydaktycznego Chemii Bionieorganicznej (później Chemii Biologicznej). W latach 1996–1999 pełnił funkcję prodziekana ds. nauki i współpracy z zagranicą na Wydziale Chemii. W latach 1995–1999 był senatorem Uniwersytetu Wrocławskiego. W latach 1996–1999 był członkiem senackiej Komisji Nauki i Współpracy z Zagranicą.

Był profesorem wizytującym m.in. na uniwersytetach we Florencji, Paryżu, Sassari, Lille, Strasburgu, Tuluzie i Kijowie.

Od 2015 pracuje na stanowisku Dyrektora Departamentu Biotechnologii we Wrocławskim Centrum Badań EIT+[5].

Badania edytuj

Tematyka jego badań obejmuje zagadnienia chemii bionieorganicznej, np.:

Osiągnięcia naukowe edytuj

Opublikował ponad 500 artykułów w czasopismach naukowych. Jest autorem/współautorem 16 rozdziałów w książkach, m.in. „Metallochemistry of Neurodegeneration: Biological, Chemical and Genetic Aspects”[36]. W latach 1986–2015 jego prace były cytowane około 10 000 razy. Wypromował 33 doktorów oraz ponad 120 magistrów. Wygłosił ponad 400 wykładów na konferencjach naukowych.

Członkostwo oraz działalność w krajowych towarzystwach i organizacjach naukowych edytuj

Członkostwo oraz działalność w międzynarodowych towarzystwach i organizacjach naukowych edytuj

  • Przewodniczący komitetu COST Action D8 "Chemistry of Metals in Medicine" (1996–2001)
  • Koordynator COST Action D8 "Molecular Mechanisms of Metal-Induced Toxicity and Carcinogenicity" (1998–2001)
  • Polski delegat komitetu zarządzającego COST Action D20 "Metal Compounds in the Treatment of Cancer and Viral Diseases MCCV" (2000–2005)[38]
  • Polski delegat komitetu zarządzającego COST Action D34 "Molecular Targeting and Drug Design in Neurological and Bacterial Diseases" (2005–2010)
  • Polski delegat komitetu zarządzającego COST Action D39 “Metallo-Drug Design and Action” (2006–2011)[39]
  • Polski delegat komitetu zarządzającego COST Action CM1003 „ Biological oxidation reactions – mechanisms and design of new catalysts” (2011–2015)[40]
  • Członek Society of Biological Inorganic Chemistry, SBIC (od 1999)
  • Członek The Royal Society of Chemistry, CChem FRSC (od 1999)
  • Chartered Scientist Royal Society of Chemistry, CSi CChem FRSC (od 2004)
  • Członek Alberta Prion Research Institute, Canada (od 2005)
  • Przewodniczący the Discussion Group Chemistry in Life Sciences Division in The European Association for Chemical and Molecular Sciences (2009–2014)

Działalność w radach redakcyjnych czasopism naukowych edytuj

Członek Rady Naukowej „Inorganica Chimica Acta. Boinorganic Section” (1982–1989). Członek komitetów redakcyjnych: „Metal Based Drugs” (1992–1996), „Dalton Transactions”(1997–2003), „New Journal of Chemistry” (od 2003), „Polish Journal of Chemistry” (2003–2005), „Journal of Inorganic Biochemistry” (2006–2010).

Organizacja konferencji naukowych edytuj

Organizator (lub współorganizator) 39 konferencji naukowych, m.in.:

  • cyklu "Symposium on Inorganic Biochemistry and Molecular Biophysics" (1985, 1989, 1991, 1995, 1997, 1999, 2000, 2001, 2002, 2003, 2004, 2005, 2006, 2010) stanowiącego przegląd aktualnego stanu wiedzy w dziedzinie chemii bionieorganicznej
  • pierwszej w Polsce konferencji naukowej sponsorowanej przez Europejską Fundację Naukową i NATO "ESF Workshop on Non-platinum Metals as Drugs Chemotherapeutics and Related Compounds" (1996)
  • 2nd European Conference on Chemistry for Life Science – konferencji reprezentującej aktywność Grupy Dyskusyjnej Chemistry for Life Sciences w ramach The European Association for Chemical and Molecular Science (Wrocław, 2007)
  • EUROBIC9 – 9th European Biological Inorganic Chemistry Conference (Wrocław, 2008)[41]

Wyróżnienia i nagrody edytuj

  • Nagroda Roku Nauki Polskiej (1973)
  • Nagroda Polskiej Akademii Nauk (1980)
  • Nagrody Ministra Edukacji Narodowej (1984, 1988, 1991, 1992, 1997, 1999, 2003)
  • Nagrody Ministra Sz.W.N.i T. (1973, 1977, 1978, 1982)
  • Nagrody Sekretarza Naukowego PAN w latach (1972, 1975, 1983)
  • Krzyż Kawalerski Orderu Odrodzenia Polski (1990)
  • Medal Komisji Edukacji Narodowej (2000)
  • Nagroda Naukowa im. Marii Skłodowskiej-Curie w dziedzinie chemii (2002)
  • Tytuł Doktora Honoris Causa Narodowego Uniwersytetu im. Tarasa Shevchenki w Kijowie, Ukraina (2009)
  • Złota Odznaka Politechniki Wrocławskiej (2011)
  • Krzyż Oficerski Orderu Odrodzenia Polski (2012)
  • Medal Wydziału Chemii Politechniki Wrocławskiej (2012)
  • Tytuł Honorowego Profesora Politechniki Wrocławskiej (2013)[42]
  • Nagroda Prezesa Rady Ministrów (2013)
  • Tytuł doktora honoris causa Uniwersytetu Gdańskiego (2014)[1]
  • Medal Okolicznościowy PTChem (2014)[43]

Przypisy edytuj

  1. a b Tytuł doktora honoris causa Uniwersytetu Gdańskiego dla Profesora Henryka Kozłowskiego. ug.edu.pl. [dostęp 2015-10-29].
  2. Współcześni uczeni polscy. Słownik biograficzny. T. II. Warszawa: 1999, s. 484. ISBN 83-905295-6-4.
  3. Historia Zespołów Badawczych. chem.uni.wroc.pl. [dostęp 2015-10-29]. [zarchiwizowane z tego adresu (2015-12-13)].
  4. a b Nota biograficzna na stronie Fundacji na rzecz Nauki Polskiej. ncn.gov.pl. [dostęp 2015-10-29]. [zarchiwizowane z tego adresu (2015-04-01)].
  5. Pracownicy EIT+. eitplus.pl. [dostęp 2015-10-29]. [zarchiwizowane z tego adresu (2015-08-22)].
  6. B. Kurzak et al. Hydroxamic and aminohydroxamic acids and their complexes with metal ions. „Coord. Chem. Rev.”. 114, s. 169–200, 1992. DOI: 10.1016/0010-8545(92)85002-8. 
  7. A. Dobosz et. al. N-bonding of the hydroxamic function in nickel(II) and copper(II) complexs with 2-(hydroxyimino)propanohydroxamic acid. „J. Chem. Soc., Dalton Trans.”, s. 743–749, 1999. DOI: 10.1039/A808681H. 
  8. T. Kiss et al. Transition metal complexes of aminophosphonic acid analogues of α-alanine, β-alanine, phenylalanine and tyrosine. „Inorg. Chim. Acta”. 138, s. 25–30, 1987. DOI: 10.1016/S0020-1693(00)81176-7. 
  9. H. Kozłowski et al. Stability and structure of copper(II) complexes with 2-amino-2-deoxy-d-mannose and some derivatives thereof. „Carbohydr. Res.”. 197, s. 109–117, 1990. DOI: 10.1016/0008-6215(90)84134-G. 
  10. L. Banci et al. A structural-dynamical characterization of human Cox17. „J. Biol. Chem.”. 283, s. 7912–7920, 2008. DOI: 10.1074/jbc.M708016200. 
  11. C. E. Livera et al. A thermodynamic and spectroscopic study of the proton and copper(II) complexes of L-prolyl-L-histidine, D-prolyl-L-histidine, L-histidyl-L-histidine, and D-histidyl-L-histidine. „J. Chem. Soc., Dalton Trans.”, s. 661-666, 1987. DOI: 10.1039/DT9870000661. 
  12. A. Mucha et al. Comparison of the acid-base properties of ribose and 2'-deoxyribose nucleotides. „Chem. Eur. J.”. 14, s. 6663–6671, 2008. DOI: 10.1002/chem.200800496. 
  13. A. Odani et al. Extent of metal ion–sulfur binding in complexes of thiouracil nucleosides and nucleotides in aqueous solution. „J. Inorg. Biochem.”. 101, s. 727–735, 2007. DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2006.12.014. 
  14. K. Cherifi et al. Transition metal complexes of L-cysteine containing di-and tripeptides. „J. Inorg. Biochem.”. 38, s. 69-80, 1990. DOI: 10.1016/0162-0134(90)85008-K. 
  15. K. Krzywoszyńska et al. Polythiol binding to biologically relevant metal ions. „Dalton Trans.”. 40, s. 10434–10439, 2011. DOI: 10.1039/C1DT10562K. 
  16. M. Jeżowska-Bojczuk et al. Metal ion-tetracycline interactions in biological fluids. 10. Structural investigations on copper(II) complexes of tetracycline, oxytetracycline, chlortetracycline, 4-(dedimethylamino)tetracycline, and 6-desoxy-6-demethyltetracycline and discussion of their binding modes. „Inorg. Chem.”. 32, s. 428–437, 1993. DOI: 10.1021/ic00056a015. 
  17. D. Miodragovič et al. Interesting coordination abilities of antiulcer drug famotidine and antimicrobial activity of drug and its cobalt(III) complex. „J. Inorg. Biochem.”. 100, s. 1568–1574, 2006. DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2006.05.009. 
  18. J. Urbańska et al. Polarographic studies on the complexation of cobalt(II), nickel(II) and copper(II) withd-glucosamine andd-galactosamine. „Anal. Chim. Acta”. 207, s. 85–94, 1988. DOI: 10.1016/S0003-2670(00)80785-0. 
  19. I. O. Fritsky et al. Efficient stabilization of copper(III) in tetraaza pseudo-macrocyclic oxime-and-hydrazide ligands with adjustable cavity size. „Chem. Commun.”, s. 4125–4127, 2006. DOI: 10.1039/B608236J. 
  20. W. Bal et al. Molecular models in nickel carcinogenesis. „J. Inorg. Biochem.”. 79, s. 213–218, 2000. DOI: 10.1016/S0162-0134(99)00169-5. 
  21. M. A. Zoroddu et al. Molecular mechanisms in nickel carcinogenesis: modeling Ni(II) binding site in histone H4. „Environ. Health Persp”. 110, s. 719–723, 2002. DOI: 10.1289/ehp.02110s5719. 
  22. E. Gumienna-Kontecka et al. 2-(Hydroxyimino)propanohydroxamic acid, a new effective ligand for aluminium. „J. Chem. Soc., Dalton Trans”, s. 4201–4208, 2000. DOI: 10.1039/B004432F. 
  23. H. Kozłowski et al. General aspects of metal toxicity. „Curr. Med. Chem.”. 21, s. 3721–3740, 2014. DOI: 10.2174/0929867321666140716093838. 
  24. B. Gulanowski et al. Impact of chromium ions on nucleoside triphosphates and nucleic acids. „J. Inorg. Biochem.”. 48, s. 289–298, 1992. DOI: 10.1016/0162-0134(92)84055-R. 
  25. E. Gaggelli et al. Copper homeostasis and neurodegenerative disorders (Alzheimer's, prion, and Parkinson's diseases and amyotrophic lateral sclerosis). „Chem. Rev.”. 106, s. 1995–2044, 2006. DOI: 10.1021/cr040410w. 
  26. D.R. Brown, H. Kozłowski. Biological inorganic and bioinorganic chemistry of neurodegeneration based on prion and Alzheimer diseases. „Dalton Trans.”, s. 1907–1917, 2004. DOI: 10.1039/B401985G. 
  27. H. Kozłowski et al. Copper, iron, and zinc ions homeostasis and their role in neurodegenerative disorders (metal uptake, transport, distribution and regulation). „Coord. Chem. Rev.”. 253, s. 2665–2685, 2009. DOI: 10.1016/j.ccr.2009.05.011. 
  28. D. Valensin et al. The dimeric and tetrameric octarepeat fragments of prion protein behave differently to its monomeric unit. „Dalton Trans.”, s. 1284–1293, 2004. DOI: 10.1039/B402090A. 
  29. A. Hecel et al. Impact of SDS surfactant on the interactions of Cu2+ ions with the amyloidogenic region of human prion protein. „Dalton Trans.”. 44, s. 13125–13132, 2015. DOI: 10.1039/C5DT01488C. 
  30. D. Witkowska et al. Specific poly-histidyl and poly-cysteil protein sites involved in Ni2+ homeostasis in Helicobacter pylori. Impact of Bi3+ ions on Ni2+ binding to proteins. Structural and thermodynamic aspects. „Coord. Chem. Rev.”. 256, s. 133–148, 2012. DOI: 10.1016/j.ccr.2011.06.014. 
  31. M. Rowińska-Żyrek et al. The C terminus of HspA–a potential target for native Ni(II) and Bi(III) anti-ulcer drugs. „Dalton Trans.”. 39, s. 5814–5826, 2010. DOI: 10.1039/C0DT00013B. 
  32. D. Witkowska et al. Coordination of Ni2+ and Cu2+ to metal ion binding domains of E.coli SlyD protein. „J. Inorg. Biochem.”. 107, s. 73–81, 2012. DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2011.11.012. 
  33. P. Kołkowska et al. Specificity of the Zn2+, Cd2+ and Ni2+ ion binding sites in the loop domain of the HypA protein. „Dalton Trans.”. 44, s. 9887–9900, 2015. DOI: 10.1039/C5DT01005E. 
  34. J. Wątły et al. Insight into the coordination and the binding sites of Cu2+ by the histidyl-6-tag using experimental and computational tools. „Inorg. Chem.”. 53, s. 6675-6683, 2014. DOI: 10.1021/ic500387u. 
  35. J. Wątły et al. African viper poly-his tag peptide fragment efficiently binds metal ions and is folded into an α-helical structure. „Inorg. Chem.”. 54, s. 7692–7702, 2015. DOI: 10.1021/acs.inorgchem.5b01029. 
  36. Henryk Kozłowski, David R. Brown, Gianni Valensin: Metallochemistry of Neurodegeneration: Biological, Chemical, and Genetic Aspects. Cambrige: Royal Society of Chemistry, 2006. ISBN 0-85404-360-8.
  37. Skład Rady Naukowej CBMiM PAN. cbmm.lodz.pl. [dostęp 2015-10-29]. [zarchiwizowane z tego adresu (2015-10-24)].
  38. EC CORDIS. cordis.europa.eu. [dostęp 2015-10-29].
  39. COST Actions D39. cost.eu. [dostęp 2015-10-29].
  40. COST Actions CM1003. cost.eu. [dostęp 2015-10-29].
  41. „Spotkajmy się we Wrocławiu”. (3)23, 2008. ISSN 1644-1524. 
  42. Profesorowie honorowi PWr. pryzmat.pwr.edu.pl. [dostęp 2015-10-30].
  43. Laureaci medali PTChem. ptchem.pl. [dostęp 2015-10-30].

Bibliografia edytuj