Prolina

Prolina
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas (S)-pirolidyno-2-karboksylowy
	Inne nazwy i oznaczenia
	L-prolina, Pro, P
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C5H9NO2
Masa molowa	115,13 g/mol
Wygląd	krystaliczne ciało stałe
	Identyfikacja
Numer CAS	147-85-3 (L-prolina); 344-25-2 (D-prolina); 609-36-9 racemat
PubChem	614
DrugBank	NUTR00047
SMILES
	OC(=O)[C@@H]1CCCN1
InChI
	InChI=1S/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)
	InChIKey
	ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N
Właściwości
Temperatura topnienia	221 °C (L-prolina)
Kwasowość (pKa)	pKa1: 2,0, pKa2: 10,5
Punkt izoelektryczny	6,30
Niebezpieczeństwa
	Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według kryteriów GHS; (na podstawie podanej karty charakterystyki).
	Europejskie oznakowanie substancji
	oznakowanie ma znaczenie wyłącznie historyczne
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według europejskich kryteriów; (na podstawie podanej karty charakterystyki).
Numer RTECS	TW3584000
	Podobne związki
Podobne związki	hydroksyprolina
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
	Multimedia w Wikimedia Commons

Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą, lecz aminą drugorzędową). Punkt izoelektryczny, pI = 6,30^[1].

Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów).

Prolina jest składnikiem wielu białek, wpływającym w znacznym stopniu na ich strukturę trzeciorzędową. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest głównym składnikiem struktury helisy kolagenu. Przekształcenie proliny w hydroksyprolinę jest katalizowane przez hydroksylazę prolinową w obecności koenzymu – witaminy C. Zaburzenia tego procesu wskutek niedoboru witaminy C mogą prowadzić do szkorbutu. W mRNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG.

Katabolizm edytuj

Katabolizm proliny zachodzi w mitochondriach. Nie ulega ona transaminacji i musi być najpierw przekształcona do glutaminianu. ^[2]

Początkowo prolina utleniana jest do Δ¹-pyrolino-5-karboksylanu, reakcja ta katalizowana przez dehydrogenazę prolinową, której koenzymem jest NAD⁺. Przekształca się on w γ-semialdehyd L-glutaminowy. ^[2]

γ-semialdehyd L-glutaminowy ulega utlenieniu do L-glutaminianu przy udziale dehydrogenazy Δ¹-pyrolino-5-karboksylowej (zwanej również dehydrogenazą semialdehydo-L-glutaminianowej), której koenzymem jest NAD⁺. ^[2]

Zaburzenia metaboliczne związane z katabolizmem proliny^[2] edytuj

Hiperprolinemia typu I - defekt metaboliczny dehydrogenazy prolinowej
Hiperprolinemia typu II - defekt metaboliczny dehydrogenazy Δ¹-pyrolino-5-karboksylowej

Przypisy edytuj

↑ ^a ^b ^c CRC Handbook of Chemistry and Physics. Wyd. 83. Boca Raton: CRC Press, 2003, s. 7-1.
↑ ^a ^b ^c ^d Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów, [w:] Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W. i inni, Biochemia Harpera Ilustrowana, wyd. VII, PZWL Wydawnictwo Lekarskie, 2018, s. 379, 381, ISBN 978-83-200-5410-1 (pol.).

[CRC-1] CRC Handbook of Chemistry and Physics. Wyd. 83. Boca Raton: CRC Press, 2003, s. 7-1.

[:0-2] Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów, [w:] Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W. i inni, Biochemia Harpera Ilustrowana, wyd. VII, PZWL Wydawnictwo Lekarskie, 2018, s. 379, 381, ISBN 978-83-200-5410-1 (pol.).

[1]

[2]

Prolina

Katabolizm edytuj

Zaburzenia metaboliczne związane z katabolizmem proliny[2] edytuj

Przypisy edytuj

Zaburzenia metaboliczne związane z katabolizmem proliny^[2] edytuj