Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą lecz aminą drugorzędową). Punkt izoelektryczny, pI = 6,30[3].
|
|
Nazewnictwo
|
---|
| Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
| kwas (S)-pirolidyno-2-karboksylowy
| Inne nazwy i oznaczenia
| L-prolina, Pro, P
|
|
Ogólne informacje
|
Wzór sumaryczny
|
C5H9NO2 |
Masa molowa
|
115,13 g/mol
|
Wygląd
|
krystaliczne ciało stałe
|
Identyfikacja
|
Numer CAS
|
147-85-3 (L-prolina) 344-25-2 (D-prolina) 609-36-9 racemat
|
PubChem
|
614[1] |
DrugBank
|
NUTR00047[2] |
|
InChI
|
---|
InChI=1S/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)
| Key=ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N
|
|
|
|
Podobne związki
|
Podobne związki
|
hydroksyprolina
|
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
|
|
Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów).
Prolina jest składnikiem wielu białek, wpływającym w znacznym stopniu na ich strukturę trzeciorzędową. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest głównym składnikiem struktury helisy kolagenu. Przekształcenie proliny w hydroksyprolinę jest katalizowane przez hydroksylazę prolinową w obecności koenzymu – witaminy C. Zaburzenia tego procesu wskutek niedoboru witaminy C mogą prowadzić do szkorbutu. W mRNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG.