Wikipedia

Proteazy serynowe

Proteazy serynowe (EC 3.4.21[1]) – podpodklasa enzymów, należąca do klasy hydrolaz i podklasy proteaz. Katalizują selektywnie hydrolizę wiązania peptydowego. Grupą reaktywną jest grupa hydroksylowa (-OH).

Do proteaz serynowych należą m.in. chymotrypsyna, trypsyna, trombina. Białka enzymatyczne tego rodzaju zawierają w centrum aktywnym serynę i histydynę będące dawcą ładunku dodatniego.

Mechanizm działania proteazy serynowej na przykładzie chymotrypsyny. Znajdujące się w centrum aktywnym reszty aminokwasowe seryny, histydyny i kwasu asparaginowego zaznaczono kolorem czarnym, a fragment cząsteczki hydrolizowanego białka kolorem czerwonym.

Wiele białek uczestniczących w hemostazie należy do tej grupy[2].

Przypisy edytuj

  1. ↑ Enzyme entry: EC 3.4.21.-, [w:] Enzyme nomenclature database, SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
  2. ↑ Michał B. Ponczek. Ewolucja układu hemostazy kręgowców. „Kosmos”. 59 (2010), s. 83, 2010. 
Źródło: „https://pl.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteazy_serynowe&oldid=55105503”