Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami

Dodane 187 bajtów ,  12 lat temu
doddanie przykładu
m (lit.)
(doddanie przykładu)
Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulenie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji niekompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu ([[stała Michaelisa]] rośnie).
 
Przykład: substratem dla dehydrogenazy burszytnianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).
{{Biologia stub}}
 
Anonimowy użytkownik