Ubikwityna: Różnice pomiędzy wersjami
| [wersja nieprzejrzana] | [wersja nieprzejrzana] |
Usunięta treść Dodana treść
Nie podano opisu zmian |
m link fix |
||
Linia 2:
[[Grafika:Ubiquitin surface.png|thumb|right|Komputerowy model ubikwityny]]
[[Grafika:Ubiquitin.png|thumb|right|Ubikwityna (kolor różowy) przyłączona do białka przeznaczonego do degradacji (kolor niebieski)]]
'''Ubikwityna''' (''Ub'') jest małocząsteczkowym [[Białka|białkiem]] obecnym we wszystkich [[Komórka eukariotyczna|komórkach eukariotycznych]] i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek, które mają ulec zniszczeniu. Masa cząsteczkowa ubikwityny wynosi 8,6 [[Jednostka masy atomowej|kDa]]. Jest ona peptydem złożonym z 76 [[Aminokwasy|reszt aminokwasowych]]. Struktura ubikwityny jest [[Sekwencja konserwatywna|wysoce konserwatywna]], zarówno [[Ewolucja|ewolucyjnie]], jak i pod względem [[Chemia fizyczna|fizykochemicznym]]: [[Denaturacja białka|denaturacja]] nie następuje nawet po [[Gotowanie|gotowaniu]] czy działaniu stężonym [[Kwasy|kwasem]]. Ubikwityna jest peptydem występującym u [[Eukariont|eukariontów]] w niewielkich strukturach komórkowych zwanych [[
Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w [[1975]] roku. Za odkrycie procesu degradacji białek w komórkach, w którym bierze udział ubikwityna [[Irwin Rose]], [[Avram Hershko]] i [[Aaron Ciechanover]] otrzymali [[Nagroda Nobla|Nagrodę Nobla]] [[Nagroda Nobla w dziedzinie chemii|w dziedzinie chemii]] w roku [[2004]].
| |||