Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami

Rozmiar się nie zmienił ,  11 lat temu
m
lit.
(lit.)
m (lit.)
'''Inhibicja kompetycyjna''' - współzawodnictwo [[inhibitor|inhibitora]] z [[substrat]]em o miejsce aktywne [[enzym]]u; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest [[inhibicja niekompetycyjna]]. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym.
 
Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulgenieulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu ([[stała Michaelisa]] rośnie).
 
Przykład: substratem dla dehydrogenazy burszytnianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).