Ubikwityna: Różnice pomiędzy wersjami
| [wersja nieprzejrzana] | [wersja nieprzejrzana] |
Usunięta treść Dodana treść
m robot dodaje: ru:Убиквитин |
Nie podano opisu zmian |
||
Linia 1:
[[
[[Grafika:Ubiquitin surface.png|thumb|right|Komputerowy model ubikwityny]]
[[Grafika:Ubiquitin.png|thumb|right|Ubikwityna (kolor różowy) przyłączona do białka przeznaczonego do degradacji (kolor niebieski)]]
[[File:Ubiquitin cartoon-2-.png|thumb|left|Struktura ubikwityny z zaznaczonymi resztami listyny]]
'''Ubikwityna''' (''Ub'') jest małocząsteczkowym [[Białka|białkiem]] obecnym we wszystkich [[Komórka eukariotyczna|komórkach eukariotycznych]] i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek ([[ubikwitynacja]]), które mają ulec nielizosomalnej [[proteoliza|proteolizie]].
Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 [[Aminokwasy|reszt aminokwasowych]], o masie 8,6 [[Jednostka masy atomowej|kDa]]. Struktura ubikwityny jest [[Sekwencja konserwatywna|wysoce konserwatywna]], zarówno [[Ewolucja|ewolucyjnie]], jak i pod względem [[Chemia fizyczna|fizykochemicznym]]: [[Denaturacja białka|denaturacja]] nie następuje nawet po [[Gotowanie|gotowaniu]] czy działaniu stężonym [[Kwasy|kwasem]]. Ubikwityna jest peptydem występującym u [[Eukariont|eukariontów]] w niewielkich strukturach komórkowych zwanych [[proteasom]]ami.
Potranslacyjna modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt [[Lizyna|lizynowych]] danego białka grupy karboksylowej [[c-koniec|C-końca]] reszty [[Glicyna|glicyny]] ubikwityny (Gly76).
Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w [[1975]] roku. Za badania przeprowadzone w latach 80. XX wieku, które doprowadziły do odkrycia procesu degradacji białek z udziałem ubikwityny w komórkach, trzej badacze: [[Irwin Rose]], [[Avram Hershko]] i [[Aaron Ciechanover]] w [[2004]] roku otrzymali [[Nagroda Nobla|Nagrodę Nobla]] [[Nagroda Nobla w dziedzinie chemii|w dziedzinie chemii]].
| |||