Mioglobina: Różnice pomiędzy wersjami
| [wersja przejrzana] | [wersja przejrzana] |
Usunięta treść Dodana treść
m Usunięto kategorię "Medycyna sportowa" za pomocą HotCat |
m Bot poprawia frazę ([[WP:ZDBOT#Wyszukanie frazy z "[po]między"]]) |
||
Linia 6:
Mioglobina jest silnie upakowaną, w przybliżeniu kulistą cząsteczką o wymiarach 4,5 x 3,5 x 2,5 [[nanometr|nm]]. Około 75% łańcucha występuje w formie ośmiu prawoskrętnych [[helisa alfa|helis α]] o długości 7 - 20 aminokwasów.<ref>''Biochemia Harpera'', Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell, wyd. V, Wydawnictwo Lekarskie PZWL</ref> Poszczególne helisy oznacza się literami od A do H. Aby odnieść się do konkretnego aminokwasu określamy w której helisie się on znajduje (np. F) oraz liczbę wskazującą pozycję od końca N (aminowego) w tej helisie. I tak np. "His F8" odpowiada helisie F i ósmemu aminokwasowi na niej, który okazuje się być [[histydyna|histydyną]].
[[Grupa prostetyczna|Grupę prostetyczną]] mioglobiny stanowi [[Hem (biochemia)|hem]]. Znajduje się on w zagłębieniu pomiędzy helisami E i F
Zewnętrzna część cząsteczki mioglobiny jest polarna, natomiast jej wnętrze jest niepolarne. Dzieje się tak, gdyż reszty aminokwasowe zawierające grupy polarne kierowane są na zewnątrz cząsteczki, a reszty niepolarne kierowane są do środka. Jedynym wyjątkiem od tej reguły są dwie polarne reszty histydyny (F8 i E7), które skierowane są do wnętrza cząsteczki. His F8 określana jest mianem histydyny proksymalnej, a His E7 - dystalnej.
| |||