Ubikwityna: Różnice pomiędzy wersjami
[wersja przejrzana] | [wersja przejrzana] |
Usunięta treść Dodana treść
m Bot: Removing Link GA template |
link do archiwum |
||
Linia 2:
[[Plik:Ubiquitin 1UBQ surface.png|thumb|right|Komputerowy model ubikwityny]]
'''Ubikwityna''' (''Ub'')
Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 [[Aminokwasy|reszt aminokwasowych]], o masie 8,6 [[Jednostka masy atomowej|kDa]]. Struktura ubikwityny jest [[Sekwencja konserwatywna|wysoce konserwatywna]], zarówno [[Ewolucja|ewolucyjnie]], jak i pod względem [[Chemia fizyczna|fizykochemicznym]]: [[Denaturacja białka|denaturacja]] jest odwracalna nawet po [[Gotowanie|gotowaniu]] czy działaniu stężonym [[Kwasy|kwasem]]. Ubikwityna
Potranslacyjna modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt [[Lizyna|lizynowych]] danego białka grupy karboksylowej [[c-koniec|C-końca]] reszty [[Glicyna|glicyny]] ubikwityny (Gly76).
Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w [[1975 w nauce|1975]] roku. Za badania przeprowadzone w latach 80. XX wieku, które doprowadziły do odkrycia procesu degradacji białek z udziałem ubikwityny w komórkach, trzej badacze: [[Irwin Rose]], [[Avram Hershko]] i [[Aaron Ciechanover]] w [[2004]] roku otrzymali [[
[[Plik:Ubiquitylation.png|thumb|center|450px|Schemat procesu [[ubikwitynacja|ubikwitynacji]]]]
== Linki zewnętrzne ==
* <!--- [http://stud.chem.uni.wroc.pl/users/lucek/JAREMKO/ubiquitin.htm Ubiquitin Web Page] ---> [https://archive.today/TVNW Ubiquitin Web Page]
[[Kategoria:Białka]]
|