Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami

Dodane 36 bajtów ,  3 lata temu
m
drobne redakcyjne, drobne merytoryczne
m (drobne redakcyjne)
m (drobne redakcyjne, drobne merytoryczne)
[[Plik:Wykres L-B dla inhibicji kompetycyjnej.svg|thumb|300px|Rodzina [[wykres Lineweavera-Burka|wykresów Lineweavera-Burka]] dla inhibicji kompetycyjnej (wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany V<sub>max</sub>)]]
'''Inhibicja kompetycyjna''', '''inhibicja konkurencyjna''', '''hamowanie konkurencyjne''' – współzawodniczenie [[inhibitor|inhibitora]] z&nbsp;[[substrat (chemia)|substrat]]em o [[miejsce aktywne [[enzymy|enzym]]u. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.
 
Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z&nbsp;nich powoduje przesunięcie [[szybkość reakcji chemicznej|szybkości reakcji]] na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać ilościowo w roztworze będzie inhibitor, katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. Przy inhibicji konkurencyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza ([[stała Michaelisa]] rośnie).
 
Na przykład substratem dla [[dehydrogenaza bursztynianowa|dehydrogenazy bursztynianowej]] jest [[bursztyniany|bursztynian]], a jej inhibitorem kompetycyjnym [[maloniany|malonian]] (związki te różnią się budową tylko o jedną [[grupa metylenowa|grupę metylenową]]).
 
Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest [[inhibicja niekompetycyjna]]. Przy tej pierwszej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, zaś przy tej drugiej poza miejscem aktywnym.
25 535

edycji