Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami

Dodane 619 bajtów ,  13 lat temu
brak opisu edycji
(Zmiana kategorii stuba na {{Biologia stub}} na podstawie kategorii)
 
[[Kategoria:Enzymy]]
Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulenie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztowrze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji niekompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).
Anonimowy użytkownik