Zwijanie białka: Różnice pomiędzy wersjami

[[Plik:Protein folding.png|thumb|300px|Uproszczony schemat przedstawiający istotę procesu zwijania białka.]]

'''Zwijanie białka''', '''fałdowanie białka''' – proces fizyczny polegający na formowaniu przez [[Białka|polipeptyd]] (posiadający strukturę [[kłębek statystyczny|kłębka statystycznego]]) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej [[konformacja|konformacji]]<ref name=Alberts>{{cytuj książkę | autor = [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters | tytuł = Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition | wydawca = Garland Science| rokdata = 2002 | rozdział = The Shape and Structure of Proteins |isbn = 0-8153-3218-1 |język=en}}{{brak strony}}</ref>.

Przyjmuje się, że każde białko tuż po zakończeniu [[Translacja (genetyka)|translacji]] występuje pod postacią nieustrukturyzowanego łańcucha polipeptydowego. Taki polipeptyd nie wykazuje obecności dobrze zdefiniowanej, stabilnej struktury przestrzennej. Dopiero na skutek interakcji pomiędzy sąsiednimi [[Aminokwasy|aminokwasami]] polipeptyd zaczyna przyjmować określoną konformację, określaną często mianem stanu „natywnego”. Obecnie uważa się, że głównym czynnikiem decydującym o natywnej strukturze danego białka jest jego sekwencja [[Aminokwasy|aminokwasowa]]<ref name="Anfinsen">{{cytuj |autor=[[Christian Anfinsen]] |tytuł=The formation and stabilization of protein structure |czasopismo=Biochemical Journal |wolumin=128 |numer=4 |s=737–49 |data=1972-07 |pmid=4565129 |pmc=PMC1173893 |język=en}}</ref>, jednakże niektóre obserwacje wskazują, że naturalna struktura białek występujących w żywej komórce może być zależna od oddziaływań z innymi białkami lub [[Kwasy nukleinowe|kwasami nukleinowymi]].

Należy podkreślić, że dla większości znanych białek prawidłowa struktura przestrzenna jest konieczna dla ich roli fizjologicznej<ref>{{cytuj książkę|autor=Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]] |tytuł=Biochemia |wydawca=Wydawnictwo Naukowe PWN| rokdata=2006| isbn=9788301143794}}{{brak strony}}</ref>. Niepowodzenie w przyjęciu oczekiwanej struktury zwykle prowadzi do powstania białka o odmiennych właściwościach, które może być nawet toksyczne dla organizmu (przykładem może być wiele [[Priony|białek prionowych]]). Wiele dowodów wskazuje na to, że pewne [[choroby neurodegeneracyjne]] wywołane są akumulacją białek o nieprawidłowej strukturze takich jak [[amyloid]]y, formujące długie włókna w komórkach<ref>{{cytuj pismo|autor=Dennis J. Selkoe |tytuł=Folding proteins in fatal ways |czasopismo=Nature |numerwolumin=426 |stronys=900–904 |rokdata=2003 |url=http://www.nature.com/nature/journal/v426/n6968/full/nature02264.html |doi=10.1038/nature02264 |pmid=14685251 |język=en |dostęp=z}}</ref>.