Elastyna
Elastyna – hydrofobowe białko strukturalne o budowie fibrylarnej (skleroproteina), które występuje w tkance łącznej. Jest głównym składnikiem ścięgien, więzadeł, tkanki płucnej oraz ścian większych naczyń krwionośnych. Ze względu na obecność elastyny tkanki w nią obfitujące po rozciągnięciu lub ściśnięciu odzyskują swój pierwotny kształt i wielkość (na przykład skóra)[1]. Występuje u wszystkich kręgowców z wyjątkiem bezżuchwowców (np. minogów), nie stwierdzono natomiast jego obecności u żadnych bezkręgowców[2].
Składa się z około 750 reszt aminokwasowych, z których (podobnie jak w kolagenie) znaczną część stanowią prolina (13%) i glicyna (34%), jednak w odróżnieniu od kolagenu jest mało hydroksyproliny, a nie ma w ogóle hydroksylizyny. Cząsteczki elastyny są wydzielane przez fibroblasty do macierzy pozakomórkowej[3]. Nieusieciowana (niedojrzała) forma elastyny to rozpuszczalna w wodzie tropoelastyna[1][4]. Sąsiadujące łańcuchy polipeptydowe elastyny połączone są ze sobą w elastyczną sieć za pomocą desmozyny, która wiąże 2 reszty lizyny z jednego łańcucha i 2 reszty lizyny z drugiego łańcucha[1] (sieciowanie katalizuje oksydaza lizylowa[5]).
Gen kodujący tropoelastynę u człowieka znajduje się na chromosomie 7, locus 7q11.2 i zawiera 34 eksony[4].
Jest bardzo słabo rozpuszczalna i odporna biochemicznie[6], a jej okres połowicznego rozpadu w płucach wynosi ok. 70 lat[6][7][8], jednak skraca się wraz z wiekiem, zwłaszcza u osób cierpiących na przewlekłą obturacyjną chorobę płuc[8]. Znane są trzy typy degradacji tego białka[7]:
- chemiczna (poza organizmem), np. za pomocą KOH lub kwasu szczawiowego
- enzymatyczna – przez niektóre proteazy obecne w organizmie (proteazy serynowe, proteazy cysteinowe i MMP), wykazujące aktywność elastaz[7]; ulega też hydrolizie przez ficynę, papainę i bromelainę[1]
- przez reaktywne formy tlenu (ROS), które mogą powstawać np. pod wpływem promieniowania UV, stanów zapalnych lub infekcji bakteryjnych i wirusowych.
W wyniku rozpadu elastyny powstają liczne krótkołańcuchowe peptydy (ang. elastin-derived peptides, EDPs) o szerokim działaniu biologicznym, np. wpływając na proliferację, aktywność metaboliczną, ekspresję MMP, a nawet śmierć komórki. Najczęściej powstającym produktem degradacji elastyny jest heksapeptyd o sekwencji Val-Gly-Val-Ala-Pro-Gly (VGVAPG)[7]. Znalazł on zastosowanie w produktach kosmetycznych[9].
Przypisy edytuj
- ↑ a b c d Wacław Minakowski, Stanisław Weidner, Biochemia kręgowców, wyd. 2, PWN, 2005, s. 103–104, ISBN 978-83-01-14467-8.
- ↑ Martin I.S. Chung i inni, Sequences and domain structures of mammalian, avian, amphibian and teleost tropoelastins: Clues to the evolutionary history of elastins, „Matrix Biology”, 25 (8), 2006, s. 492–504, DOI: 10.1016/j.matbio.2006.08.258, PMID: 16982180 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ Lisa D. Muiznieks, Fred W. Keeley, Molecular assembly and mechanical properties of the extracellular matrix: A fibrous protein perspective, „Biochimica et Biophysica Acta”, 1832 (7), 2013, s. 866–875, DOI: 10.1016/j.bbadis.2012.11.022, PMID: 23220448 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ a b Jazmin Ozsvar i inni, Tropoelastin and Elastin Assembly, „Frontiers in Bioengineering and Biotechnology”, 9, 2021, art. nr 643110, DOI: 10.3389/fbioe.2021.643110, PMID: 33718344, PMCID: PMC7947355 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ S.M. Partridge, D.F. Elsden, J. Thomas, Constitution of the Cross-linkages in Elastin, „Nature”, 197 (4874), 1963, s. 1297–1298, DOI: 10.1038/1971297a0, PMID: 13941623 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ a b S.D. Shapiro i inni, Marked longevity of human lung parenchymal elastic fibers deduced from prevalence of D-aspartate and nuclear weapons-related radiocarbon., „Journal of Clinical Investigation”, 87 (5), 1991, s. 1828–1834, DOI: 10.1172/JCI115204, PMID: 2022748, PMCID: PMC295305 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ a b c d Konrad A. Szychowski, Bartosz Skóra, Review of the Relationship between Reactive Oxygen Species (ROS) and Elastin-Derived Peptides (EDPs), „Applied Sciences”, 11 (18), 2021, art. nr 8732, DOI: 10.3390/app11188732 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ a b Jeffrey T.J. Huang i inni, Age-dependent elastin degradation is enhanced in chronic obstructive pulmonary disease, „European Respiratory Journal”, 48 (4), 2016, s. 1215–1218, DOI: 10.1183/13993003.01125-2016, PMID: 27587547 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ Jolanta Maciejewska, Peptydy w kosmetykach [online], Aptekarz Polski, 25 stycznia 2022 [dostęp 2023-08-25].
