Trypsyna: Różnice pomiędzy wersjami

Jest wydzielany w postaci [[proenzym]]u -– [[trypsynogen]]u, który wchodzi w skład [[sok trzustkowy|soku trzustkowego]]. W [[dwunastnica|dwunastnicy]] pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - [[enterokinazaEnteropeptydaza|enterokinazy]] dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki [[autokataliza|autokatalitycznej]] zdolności trypsyny szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu.

Trypsyna należy do [[Endopeptydazy|endopeptydaz]]{{fakt|data=2012-03}}. Katalizuje hydrolizę [[wiązanie peptydowe|wiązań peptydowych]], w miejscach w których [[grupa karbonylowa|grupy karbonylowe]] należą do [[arginina|argininy]] albo [[lizyna|lizyny]]<ref name = Stryer>{{Cytuj książkę | nazwisko= Stryer | imię=Lubert | autor link=Lubert Stryer | tytuł= Biochemia | data=2009| wydawca=[[Wydawnictwo Naukowe PWN|PWN]] | miejsce=Warszawa | isbn=978-83-01-15811-8|wydanie=6 | strony=207}}</ref>. W centrum aktywnym trypsyny znajduje się [[seryna]] jako główny [[aminokwas kontaktowy]], przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. OptimumOptymalne dlawarunki działania trypsyny wynosi ok.to pH 8,7–9 orazi temperatura 37 °C<ref name="Promega">{{Cytuj stronę | url = http://pl.promega.com/~/media/Files/Resources/Protocols/Product%20Information%20Sheets/N/Sequencing%20Grade%20Modified%20Trypsin%20Protocol.pdf | tytuł = Sequencing Grade Modified Trypsin | opublikowany = Promega | data dostępu = 2013-11-12}}</ref>. Efektem jej działania na białko są [[peptydy]] o różnej długości łańcucha.