Wersja z 19:34, 6 sty 2015 edytuj Dawid Siodłak (dyskusja \| edycje) 44 edycje m zmiany w formacie przypisów ← poprzednia edycja		Wersja z 15:33, 7 sty 2015 edytuj anuluj edycję Dawid Siodłak (dyskusja \| edycje) 44 edycje Zdecydowałem się zmienić całkowicie kryteria podziału. Poprzedni nie zawierał przypisów. Obecny zawiera wiele z poprzedniego i jest lepiej uporządkowany. Znacznik: VisualEditor następna edycja →
Linia 15: Warszawa 2007, str. 986. ISBN 978-83-01-14404-3</ref>[[Plik:D+L-Alanine.gif\|thumb\|300px\|Dwa [[enancjomery]] alaniny: D-alanina i L-alanina. Różnica między nimi wynika z symetrii lustrzanej ich trójwymiarowej struktury, podobnie jak różnica między lewą i prawą ręką.]] == Kryteria podziału aminokwasów == Generalne aminokwasy mają następujący podział:<ref name="p3" /> ~~Istnieje wiele kryteriów podziału aminokwasów:~~ * naturalne * charakter łańcucha bocznego: łańcuchowe, pierścieniowe (w tym [[związki aromatyczne\|aromatyczne]]) ** białkowe * [[polarność]] łańcucha bocznego: polarny, niepolarny *** pierwszorzędowe (standardowe, kodowane) - 20 (21 włączając * miejsce syntezy: [[Aminokwasy endogenne\|endogenne]], [[Aminokwasy egzogenne\|egzogenne]] selenocysteinę) aminokwasów, które stanowiące substraty w rybosomalnej * położenie grupy aminowej względem karboksylowej: α, β, γ, δ i ε-aminokwasy; litera grecka określa odległość pomiędzy grupą aminową a karboksylową. W α-aminokwasach obie te [[Grupa funkcyjna\|grupy funkcyjne]] przyłączone są do tego samego atomu węgla syntezie białka * przemiany szkieletów: ** endogenne glukogenne: dostarczają [[kwas pirogronowy\|pirogronianu]] ** egzogenne ketogenne: dostarczają [[koenzym A\|acetylo-CoA]] * drugorzędowe - powstające w wyniku postrybosomalnej modyfikacji (np. 4-hydroksyprolina) glukoketogenne *** trzeciorzędowe - powstające w procesie postrybosomalnej modyfikacji w * występowanie w białkach: proteogenne, nieproteogenne <nowiki> </nowiki>wyniku reakcji prowadzących do utworzenia niepeptydowych wiązań * ze względu na [[punkt izoelektryczny]] (pI) oraz liczbę grup aminowych i karboksylowych: kowalencyjnych pomiędzy resztami aminokwasów wchodzących w skład białka obojętne – gdy jest tyle samo (zwykle po jednej) grup aminowych i karboksylowych (np. cystyna) kwasowe – gdy przeważa liczba grup karboksylowych niebiałkowe (np. kwas γ-aminomasłowy (GABA)) zasadowe – gdy przeważa liczba grup aminowych * syntetyczne (np. β-metylofenyloalanina) Biorąc pod uwagę chemiczną budowę, aminokwasy można podzielić wedle: * położenia grupy aminowej względem karboksylowej:<ref name="p3" /> α, β, γ, δ i ε-aminokwasy; litera grecka określa położenie grupy aminowej przy danym atomie węgla w łańcuchu głównym kwasu karboksylowego. W α-aminokwasach obie te grupy funkcyjne znajdują się przy tym samym atomie węgla (α). * polarności łańcucha bocznego, w przypadku standardowych aminowasów:<ref>{{Cytuj książkę\|nazwisko = Voet\|imię = Donald\|tytuł = Bichemistry\|rok = 2004\|wydawca = Wiley\|miejsce = \|strony = 69\|isbn = ISBN 0-471-39223-5}}</ref> z niepolarnym łańcuchem bocznym (glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, prolina, fenyloalanina, tryptofan) z polarnym łańcuchem bocznym, ale nie posiadające formalnego ładunku <nowiki> </nowiki>(seryna, treonina, asparagina, glutamina, tyrozyna, cysteina) z polarnym łańcuchem bocznym posiadające ładunek formalny w fizjologicznym zakresie pH: * z ładunkiem dodatnim (lizyna, arginina, histydyna) *** z ładunkiem ujemnym (kwas asparaginowy, kwas glutaminowy) == Aminokwasy naturalne ==

Aminokwasy: Różnice pomiędzy wersjami