Efekt Bohra: Różnice pomiędzy wersjami

2,3-DPG wpływa na zdolność wiązania i uwalniania [[tlen]]u przez [[hemoglobina|hemoglobinę]], warunkując strukturę przestrzenną jej łańcuchów polipeptydowych w formie luźnej (R) – ułatwiającej utlenowanie hemoglobiny oraz w formie ciasnej (T) – sprzyjającej [[Dysocjacja elektrolityczna|dysocjacji]] [[oksyhemoglobina|oksyhemoglobiny]] <ref>{{Cytuj książkę | autor = Clerbaux T., Gustin P., Detry B., Cao M. L., Frans A. | tytuł = Comparative study of the oxyhaemoglobin indissociation curve of four mammals: man. dog, horse and cattle | wydawca = Comp Bioch. Physiol A. Comp. Physiol. | rok = l993 | strony = 687-694}}</ref><ref name="autonazwa1">{{Cytuj książkę | autor = Geor R. , McCutheon L., Ecker G., Lindinger M. | tytuł = Thermal and cardiorespiratory responses of horses to submaximal exercise under hot and humid conditions | wydawca = Equin. Vet. J. suppl | rok = l995 | strony = 125-132}}</ref>. 2,3-dwufosfoglicerynian powstaje jako produkt pośredni [[Glikoliza|beztlenowej glikolizy]] z [[aldehyd]]u 3-fosfoglicerolowego przy udziale mutazy dwufosfoglicerynianowej w cyklu [[Glikoliza|Embdena-Meyerhofa]], zwanym także ''cyklem Rapaporta-Lueberinga''. Cykl ten ma praktyczne znaczenie w [[erytrocyt|erytrocytach]], gdzie powstający dwufosfoglicerynian łączy się bezpośrednio z hemoglobiną stabilizując jej formę T<ref>{{Cytuj książkę | autor = Avery R. A., Bettger W. J. | tytuł = Effect of dietetary Zn cleficiency on 2,3-diphosphogllcerate and adenosine triphosphate concentrations in the rat erythrocyte | wydawca = J. Nutr. Bioch. | rok = l99l | strony = 395-398}}</ref><ref>{{Cytuj książkę | autor name="autonazwa1" Geor R. , McCutheon L., Ecker G., Lindinger M. | tytuł = Thermal and cardiorespiratory responses of horses to submaximal exercise under hot and humid conditions | wydawca = Equin. Vet. J. suppl | rok = l995 | strony = 125-132}}</ref>.