Zwijanie białka: Różnice pomiędzy wersjami

[[ImagePlik:Protein folding.png|thumb|right|300px|Uproszczony schemat przedstawiający istotę procesu zwijania białka.]]

Przyjmuje się, że każde [[białko]] tuż po zakończeniu [[translacja|translacji]] występuje pod postacią nieustrukturyzowanego łańcucha polipeptydowego. Taki polipeptyd nie wykazuje obecności dobrze zdefiniowanej, stabilnej struktury przestrzennej. Dopiero na skutek interakcji pomiędzy sąsiednimi [[aminokwas|aminokwasami]]ami polipeptyd zaczyna przyjmować określoną konformację, określaną często mianem [[stan natywny|stanu natywnego]]. Obecnie uważa się, że głównym czynnikiem decydującym o natywnej strukturze danego białka jest jego sekwencja [[aminokwas|aminokwasowa]]owa.<ref name="Anfinsen">{{cytuj pismo |autor=[[Christian B. Anfinsen |Anfinsen, C.]] |tytuł=The formation and stabilization of protein structure |czasopismo=Biochem. J. |numer=128 |nakład=4 |strony=737–49 |rok=1972 |pmid=4565129 }}</ref>, jednakże niektóre obserwacje wskazują, że naturalna struktura białek występujących w żywej [[komórka|komórce]] może być zależna od oddziaływań z innymi białkami lub [[kwas nukleinowy|kwasami nukleinowymi]].

Niepowodzenie w przyjęciu oczekiwanej struktury zwykle prowadzi do powstania białka o odmiennych właściwościach, które może być nawet toksyczne dla organizmu (przykładem może być wiele [[prion|białek prionowych]]. Wiele dowodów wskazuje na to, że pewne [[choroba neurodegeneracyjna|choroby neurodegeneracyjne]] wywołane są akumulacją białek o nieprawidłowej strukturze takich jak [[amyloid|amyloidy]]y, formujące długie włókna w komórkach.<ref>{{cytuj pismo|autor=Dennis J. Selkoe |tytuł=Folding proteins in fatal ways |czasopismo=Nature |numer=426 |strony=900–904 |rok=2003 |url=http://www.nature.com/nature/journal/v426/n6968/full/nature02264.html |doi=10.1038/nature02264 |pmid=14685251}}</ref>

== Przypisy ==