Ubikwityna: Różnice pomiędzy wersjami

[wersja nieprzejrzana][wersja nieprzejrzana]
Usunięta treść Dodana treść
Tsca.bot (dyskusja | edycje)
m bot dodaje: it:Ubiquitina
Nie podano opisu zmian
Linia 3:
[[Grafika:Ubiquitin.png|thumb|right|Ubikwityna (kolor różowy) przyłączona do białka przeznaczonego do degradacji (kolor niebieski)]]
[[Grafika:Ubiquitylation.png|thumb|right|Schemat procesu [[ubikwitynacja|ubikwitynacji]]]]
'''Ubikwityna''' (''Ub'') jest małocząsteczkowym [[białko|białkiem]] obecnym we wszystkich [[komórka eukariotyczna|komórkach eukariotycznych]] i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek, które mają ulec zniszczeniu. Masa cząsteczkowa ubikwityny wynosi 8,6 [[Jednostka masy atomowej|kDa]]. Jest ona [[Białko|peptydem]] o długości 76 [[aminokwas|aminokwasów]]. Struktura ubikwityny jest [[Sekwencja konserwatywna|wysoce konserwatywna]], zarówno [[ewolucja|ewolucyjnie]], jak i pod względem [[chemia fizyczna|fizykochemicznym]]: [[denaturacja białka|denaturacja]] nie następuje nawet po [[gotowanie|gotowaniu]] czy działaniu stężonym [[kwas]]em. Ubikwityna jest peptydem wystepującym u [[Eukariont|eukariontów]] w niewielkich strukturach komórkowych zwanych [[proteosomproteasom]]ami.
 
Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w [[1975]] roku. Za odkrycie procesu degradacji białek w komórkach, w którym bierze udział ubikwity [[Irwin Rose]], [[Avram Hershko]] i [[Aaron Ciechanover]] otrzymali [[Nagroda Nobla|Nagrodę Nobla]] [[Nagroda Nobla w dziedzinie chemii|w dziedzinie chemii]] w roku [[2004]].