Wersja z 16:10, 28 wrz 2009 edytuj Xqbot (dyskusja \| edycje) Boty 327 571 edycji m robot dodaje: ko:트립신; zmiany kosmetyczne ← poprzednia edycja		Wersja z 18:39, 3 sty 2010 edytuj anuluj edycję 85.222.9.228 (dyskusja) trypsyna nie hydrolizuje od C-końca, lecz wewnątrz łańcucha polipeptydowego następna edycja →
Linia 4: Jest wydzielany w postaci nieaktywnego proenzymu - trypsynogenu, który wchodzi w skład [[sok trzustkowy\|soku trzustkowego]]. W [[dwunastnica\|dwunastnicy]] pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki [[autokataliza\|autokatalitycznej]] zdolności trypsyny szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu. Trypsyna ~~doprowadza~~należy do ~~końca zapoczątkowany w [[żołądek\|żołądku]] rozkład [[białko\|białek]]~~endopeptydaz, ~~tzn. do postaci [[aminokwas]]ów. Katalizuje~~katalizuje hydrolizę [[wiązanie peptydowe\|wiązań peptydowych]], odwewnątrz ~~C-końca~~łańcucha polipeptydowego, w miejscach w których [[grupa karbonylowa\|grupy karbonylowe]] należą do [[arginina\|argininy]] lub [[lizyna\|lizyny]]. Należy do grupy peptydaz działających wewnątrz łańcuch polipeptydowego, czyli endopeptydaz. W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny aminokwas kontaktowy, przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. Optimum dla działania trypsyny wynosi ok. pH 8. Efektem jej działania na białko są peptydy o różnej długości łańcucha. {{Numer EC\|3.4.21.4}}

Trypsyna: Różnice pomiędzy wersjami