Zwijanie białka: Różnice pomiędzy wersjami

[wersja przejrzana][wersja przejrzana]
Usunięta treść Dodana treść
drobne merytoryczne, drobne redakcyjne, poprawa linków, , źródła/przypisy, grafika
Indu (dyskusja | edycje)
Nie podano opisu zmian
Linia 1:
[[Image:Protein folding.png|thumb|right|300px|Uproszczony schemat przedstawiający istotę procesu zwijania białka.]]
 
'''Zwijanie białka''', nazywane także '''fałdowaniem białka''' to proces fizyczny polegający na formowaniu przez [[polipeptyd]] (posiadający strukturę [[kłębek statystyczny|kłębka statystycznego]]) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej [[konformacja|konformacji]]. <ref name=Alberts>{{cytuj książkę | autor = [[Bruce Alberts Alberts]], Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters | tytuł = Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition | wydawca = Garland Science| rok = 2002 | rozdział = The Shape and Structure of Proteins |isbn = 0-8153-3218-1 }}</ref>
 
Przyjmuje się, że każde [[białko]] tuż po zakończeniu [[translacja|translacji]] występuje pod postacią nieustrukturyzowanego łańcucha polipeptydowego. Taki polipeptyd nie wykazuje obecności dobrze zdefiniowanej, stabilnej struktury przestrzennej. Dopiero na skutek interakcji pomiędzy sąsiednimi [[aminokwas|aminokwasami]] polipeptyd zaczyna przyjmować określoną konformację, określaną często mianem [[stan natywny|stanu natywnego]]. Obecnie uważa się, że głównym czynnikiem decydującym o natywnej strukturze danego białka jest jego sekwencja [[aminokwas|aminokwasowa]].<ref name="Anfinsen">{{cytuj pismo |autor=[[Christian B. Anfinsen |Anfinsen, C.]] |tytuł=The formation and stabilization of protein structure |czasopismo=Biochem. J. |numer=128 |nakład=4 |strony=737–49 |rok=1972 |pmid=4565129 }}</ref>, jednakże niektóre obserwacje wskazują, że naturalna struktura białek występujących w żywej [[komórka|komórce]] może być zależna od oddziaływań z innymi białkami lub [[kwas nukleinowy|kwasami nukleinowymi]].
 
Należy podkreślić, że dla większości znanych białek prawidłowa struktura przestrzenna jest konieczna dla ich roli fizjologicznej<ref>
{{cytuj książkę
|autor=Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]; Web content by Neil D. Clarke|tytuł=Biochemia
|tytuł=Biochemia
|wydawca=PWN
|rok=2006
|isbn=9788301143794 }} </ref>
</ref>
Niepowodzenie w przyjęciu oczekiwanej struktury zwykle prowadzi do powstania białka o odmiennych właściwościach, które może być nawet toksyczne dla organizmu (przykładem może być wiele [[prion|białek prionowych]]. Wiele dowodów wskazuje na to, że pewne [[choroba neurodegeneracyjna|choroby neurodegeneracyjne]] wywołane są akumulacją białek o nieprawidłowej strukturze takich jak [[amyloid|amyloidy]], formujące długie włókna w komórkach.<ref>{{cytuj pismo|autor=Dennis J. Selkoe |tytuł=Folding proteins in fatal ways |czasopismo=Nature |numer=426 |strony=900–904 |rok=2003 |url=http://www.nature.com/nature/journal/v426/n6968/full/nature02264.html |doi=10.1038/nature02264 |pmid=14685251}}</ref>