Wersja z 13:50, 22 lut 2015 edytuj Michał Sobkowski (dyskusja \| edycje) Redaktorzy, Administratorzy 127 768 edycji m drobne redakcyjne ← poprzednia edycja		Wersja z 08:28, 7 maj 2015 edytuj anuluj edycję Michał Sobkowski (dyskusja \| edycje) Redaktorzy, Administratorzy 127 768 edycji →‎Zmiany konformacji pod wpływem tlenu: usuwam wątpliwy opis (komentarz w kodzie), drobne merytoryczne, drobne redakcyjne następna edycja →
Linia 60: Wsunięcie atomu żelaza pociąga związaną z nim tzw. [[histydyna\|histydynę]] proksymalną leżącą w pozycji F8, co powoduje przemieszczenie sąsiednich [[Aminokwasy\|aminokwasów]] globiny. Doprowadza to w rezultacie do pęknięcia wiązań poprzecznych pomiędzy [[grupa karboksylowa\|końcami karboksylowymi]] wszystkich czterech cząstek globiny. W efekcie dochodzi do rotacji pary α<sub>1</sub>/β<sub>1</sub> względem pary α<sub>2</sub>/β<sub>2</sub> o 15° <!--Konformacja, w której hemoglobina jest tylko częściowo utlenowana, określana jest jako stan T (od [[język angielski\|ang.]] ''taut'' – naprężony), zaś konformacja całkowicie utlenowanej hemoglobiny po wykonaniu obrotu o 15° – jako stan R (ang. ''relaxed'' – rozluźniony). Hemoglobina w stanie R wykazuje większe powinowactwo do tlenu aniżeli w stanie T. W związku z tym ~~każde~~[usuwam ~~przyłączenie~~nielogiczny wopis ~~płucach~~- ~~cząstki~~całkowicie utlenowana hemoglobina nie może mieć wysokiego powinowactwa do tlenu; wg uźródłowionej en:wiki stany T/R zależą od ciśnienia O2 i CO2]--> Przyłączenie cząsteczki tlenu do hemoglobiny ułatwia przyłączanie następnych cząsteczek (tzw. [[wiązanie kooperacyjne]]), zaś odczepienie każdej cząstki tlenu ~~w tkankach~~ ułatwia uwalnianie kolejnych ~~cząstek~~cząsteczek O<sub>2</sub>. Wiązanie kooperacyjne sprzyja maksymalizacji wysycania tlenem hemoglobiny w płucach (przy danym ciśnieniu parcjalnym tlenu – P<sub>O<sub>2</sub></sub>) oraz oddawania przez nią tlenu w tkankach. == Wiązanie dwutlenku węgla ==

Hemoglobina: Różnice pomiędzy wersjami