Ubikwityna: Różnice pomiędzy wersjami

[wersja nieprzejrzana][wersja nieprzejrzana]
Usunięta treść Dodana treść
m drobne redakcyjne
poprawa linków, drobne techniczne
Linia 3:
[[Grafika:Ubiquitin.png|thumb|right|Ubikwityna (kolor różowy) przyłączona do białka przeznaczonego do degradacji (kolor niebieski)]]
[[Grafika:Ubiquitylation.png|thumb|right|Schemat procesu [[ubikwitynacja|ubikwitynacji]]]]
'''Ubikwityna''' (''Ub'') jest małocząsteczkowym [[białkoBiałka|białkiem]] obecnym we wszystkich [[komórkaKomórka eukariotyczna|komórkach eukariotycznych]] i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek, które mają ulec zniszczeniu. Masa cząsteczkowa ubikwityny wynosi 8,6 [[Jednostka masy atomowej|kDa]]. Jest ona [[Białko|peptydem]] złożonym z 76 [[aminokwasAminokwasy|reszt aminokwasowych]]. Struktura ubikwityny jest [[Sekwencja konserwatywna|wysoce konserwatywna]], zarówno [[ewolucjaEwolucja|ewolucyjnie]], jak i pod względem [[chemiaChemia fizyczna|fizykochemicznym]]: [[denaturacjaDenaturacja białka|denaturacja]] nie następuje nawet po [[gotowanieGotowanie|gotowaniu]] czy działaniu stężonym [[kwasKwasy|kwasem]]em. Ubikwityna jest peptydem występującym u [[Eukariont|eukariontów]] w niewielkich strukturach komórkowych zwanych [[proteasom]]ami.
 
Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w [[1975]] roku. Za odkrycie procesu degradacji białek w komórkach, w którym bierze udział ubikwityna [[Irwin Rose]], [[Avram Hershko]] i [[Aaron Ciechanover]] otrzymali [[Nagroda Nobla|Nagrodę Nobla]] [[Nagroda Nobla w dziedzinie chemii|w dziedzinie chemii]] w roku [[2004]].
 
===Zobacz też===
*[[przegląd zagadnień z zakresu biologii]]
 
===Linki zewnętrzne===
*[http://stud.chem.uni.wroc.pl/users/lucek/JAREMKO/ubiquitin.htm Ubiquitin Web Page]
 
===Zobacz też===
*[[przegląd zagadnień z zakresu biologii]]
{{Chemia stub}}