Apoptoza: Różnice pomiędzy wersjami

[wersja przejrzana][wersja przejrzana]
Usunięta treść Dodana treść
Nie podano opisu zmian
Znaczniki: Z urządzenia mobilnego Z aplikacji mobilnej Z aplikacji iOS
Bot zamienia i/lub oraz lub/i na lub
Znacznik: Wycofane
Linia 60:
Przebieg fazy kontrolno-decyzyjnej w istocie polega na kaskadzie reakcji fosforylacji i asocjacji odpowiednich białek cytoplazmatycznych, które przekazują informację do jądra komórkowego o uruchomieniu mechanizmów naprawczych komórki lub o zaniechaniu naprawy i przekierowaniu komórki na drogę apoptozy.
 
Faza kontrolno-decyzyjna jest kontrolowana dwoma szlakami – zewnątrzpochodnym i/lub wewnątrzpochodnym.
* '''szlak zewnątrzpochodny''' – ufosforylowane '''białko adaptorowe FADD''' przyłącza '''kaspazę-8''', która jest białkiem inicjatorowym, formując w ten sposób kompleks sygnału indukującego śmierć '''death-inducing signal complex (DISC)'''. Po przyłączeniu kaspaza-8 zostaje aktywowana i zdolna jest do bezpośredniej aktywacji '''kaspazy-3''' (kaspazy wykonawczej). Aktywna kaspaza-8 może również przyciąć białko '''BID''' tworząc białko '''tBID''', które działa jako sygnał dla błony mitochondrialnej, umożliwiający uwolnienie '''cytochromu C''' szlaku wewnątrzpochodnego.
* '''szlak wewnątrzpochodny''' – może być zainicjowany stresem komórkowym, szczególnie stresem mitochondrialnym spowodowanym przez czynniki takie jak uszkodzenie DNA czy szok cieplny. Po otrzymaniu sygnału czynnika inicjatorowego białka proapoptotyczne cytoplazmy '''BID''' i '''BAX''' wbudowują się w ''wewnętrzną błonę'' mitochondrium tworząc pory i następuje uwolnienie zawartości z matriks mitochondrialnego. Aby jednak doszło do całkowitego uwolnienia '''cytochromu C''' z przestrzeni międzybłonowej mitochondrium konieczne jest powiększenie porów ''zewnętrznej błony'' mitochondrium. W proces ten włącza się również białko proapoptotyczne pochodzące z matriks mitochondrium – białko proapoptotyczne '''BAK'''<ref name="Moldoveanu">{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |nazwisko = Moldoveanu |imię = T. |nazwisko2 = Grace |imię2 = C.R. |nazwisko3 = Llambi |imię3 = F. |nazwisko4 = Nourse |imię4 = A. |nazwisko5 = Fitzgerald |imię5 = P. |tytuł = BID-induced structural changes in BAK promote apoptosis |czasopismo = Nat Struct Mol Biol |wolumin = 20 |numer = 5 |strony = 589–597 |rok = 2013 |doi = 10.1038/nsmb.2563 |pmid = 23604079 |pmc = 3683554}}</ref>. Po uwolnieniu do cytoplazmy '''cytochrom C''' łączy się z [[Adenozyno-5′-trifosforan|ATP]] oraz z enzymem '''Apaf-1''', a następnie kompleks ten łączy się z '''kaspazą-9''' (kaspazą inicjatorową) formując '''apoptosom'''. Apoptosom aktywuje '''kaspazę-3''' (kaspazę wykonawczą), która inicjuje degradację. Ponadto z przestrzeni międzybłonowej mitochondrium uwolnione jest białko, zwane czynnikiem indukującym apoptozę, '''apoptosis inducing factor (AIF)''', które umożliwia fragmentację DNA oraz białka stanowiące '''kompleks Smac/Diablo''' oraz białko '''Omi''', które unieczynniają białko inhibitora apoptozy '''inhibitor of apoptosis (IAP)'''.