|
[[Plik:Carbonic anhydrase 1CA2.png|thumb|250px|right|Model struktury [[anhydraza węglanowa|anhydrazy węglanowej]]. Jon cynku, będący jej grupą prostetyczną, pokazany jako szara kulka w środku [[centrum aktywne]]go]]
'''Grupa prostetyczna''' – [[białko|niebiałkowy]] składnik białka (np. [[enzym]]u) niezbędny dla jego aktywności <ref>{{cytuj stronę|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/PR.html#24 |tytuł=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups |data dostępu=2008-01-07 |autor=M.W.G. de Bolster|data=1997 |wydawca=International Union of Pure and Applied Chemistry|język=en}}</ref>. Rodzaj [[kofaktor]]a <ref>{{cytuj stronę|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |tytuł=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactors |data dostępu=2008-01-07 |autor=M.W.G. de Bolster|data=1997 |wydawca=International Union of Pure and Applied Chemistry|język=en}}</ref>.
Grupy prostetyczne, w przeciwieństwie do [[koenzym]]ów, są trwale związane z białkami (np. [[miejsce aktywne|miejscem aktywnym]] enzymów), często za pomocą [[wiązanie kowalencyjne|wiązań kowalencyjnych]] lub [[wiązanie koordynacyjne|koordynacyjnych]], i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Zwykle pełnią kluczową rolę w funkcjonowaniu enzymów. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).
Wiele organicznych grup prostetycznych to [[witaminy]] lub ich pochodne, dlatego właśnie te związki są niezbędne dla funkcjonowania organizmu.
=== Przykładowe organiczne grupy prostetyczne ===
{| class="wikitable"
| '''Grupa prostetyczna''' || '''Funkcja'''
|-
| [[Mononukleotyd flawinowy]] (FMN) <ref name=Joosten>{{Cytuj pismo |autor=Joosten V, van Berkel WJ |tytuł=Flavoenzymes |czasopismo=Curr Opin Chem Biol |wolumin=11 |oznaczenie=2 |strony=195–202 |rok=2007 |id= PMID 17275397}}</ref>; || [[Reakcja redoks|Reakcje redoks]]
|-
| [[Dinukleotyd flawinoadeninowy]] (FAD) <ref name=Joosten/>; || [[Reakcja redoks|Reakcje redoks]]
|-
|[[Fosforan pirydoksalu]] <ref>{{Cytuj pismo |autor=Eliot AC, Kirsch JF |tytuł=Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations |czasopismo=Annu. Rev. Biochem. |wolumin=73 |oznaczenie= |strony=383–415 |rok=2004 |id= PMID 15189147}}</ref>; || [[Transaminacja]], [[dekarboksylacja]] i [[deaminacja]]
|-
|[[Biotyna]] <ref>{{Cytuj pismo |autor=Jitrapakdee S, Wallace JC |tytuł=The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements |czasopismo=Curr. Protein Pept. Sci. |wolumin=4 |oznaczenie=3 |strony=217–29 |rok=2003 |id= PMID 12769720}}</ref>; || [[Karboksylacja]]
|-
| [[Metylkobalamina]] <ref>{{Cytuj pismo |autor=Banerjee R, Ragsdale SW |tytuł=The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes |czasopismo=Annu. Rev. Biochem. |wolumin=72 |oznaczenie= |strony=209–47 |rok=2003 |id= PMID 14527323}}</ref>; || [[Metylacja (biochemia)|Metylacja]] i [[izomeryzacja]]
|-
|[[Pirofosforan tiaminy]] <ref>{{Cytuj pismo |autor=Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF |tytuł=Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes |czasopismo=Cell. Mol. Life Sci. |wolumin=64 |oznaczenie=7-8 |strony=892–905 |rok=2007 |id= PMID 17429582}}</ref>; || [[Dekarboksylacja]]
|-
|[[Hem (biochemia)|Hem]] <ref>{{Cytuj pismo |autor=Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S |tytuł=Biology of heme in health and disease |czasopismo=Curr. Med. Chem. |wolumin=11 |oznaczenie=8 |strony=981–6 |rok=2004 |id= PMID 15078160}}</ref>; || Wiązanie [[tlen]]u i [[Reakcja redoks|reakcje redoks]]
|-
|[[Molibdopteryna]] <ref>{{Cytuj pismo |autor=Mendel RR, Hänsch R |tytuł=Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants |czasopismo=J. Exp. Bot. |wolumin=53 |oznaczenie=375 |strony=1689–98 |rok=2002 |id=PMID 12147719 |url=http://jxb.oxfordczasopismos.org/cgi/content/full/53/375/1689}}</ref><ref>{{Cytuj pismo |autor=Mendel RR, Bittner F |tytuł=Cell biology of molybdenum |czasopismo=Biochim. Biophys. Acta |wolumin=1763 |oznaczenie=7 |strony=621–35 |rok=2006 |id= PMID 16784786}}</ref>; || [[Utlenowanie]]
|-
|[[Kwas liponowy]] <ref>{{Cytuj pismo |autor=Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH |tytuł=Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease |czasopismo=Free Radic. Biol. Med. |wolumin=24 |oznaczenie=6 |strony=1023–39 |rok=1998 |id=PMID 9607614}}</ref>; || [[Reakcja redoks|Reakcje redoks]]
|}
| 