[[Plik:Wykres L-B dla inhibicji kompetycyjnej.svg|thumb|300px|Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej.Wzrost(wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany V<sub>max</sub>)]]
'''Inhibicja kompetycyjna''', -hamowanie współzawodnictwokompetycyjne, inhibicja konkurencyjna – współzawodniczenie [[inhibitor|inhibitora]] z [[substrat (chemia)|substrat]]em o miejsce aktywne [[enzymy|enzym]]u;. przyPrzy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest [[inhibicja niekompetycyjna]]. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnymwyparty.
Substrat i inhibitor współzawodnicząkonkurują o miejsce katalityczne (aktywne),przezw cotaki sposób, że zwiększenie stężenia substratujednego lub inhibitora,z nich powoduje przesunięcie [[szybkość reakcji chemicznej|szybkości reakcji]] na szalęjego jednego z nichkorzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądźalbo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to katalizowana reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcjizahamowaniu. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulegasię zmniejszeniuzmniejsza ([[stała Michaelisa]] rośnie).
Przykład:Na przykład substratem dla [[dehydrogenaza bursztynianowa|dehydrogenazy bursztynianowej]] jest [[bursztyniany|bursztynian]], a jej inhibitorem kompetycyjnym [[maloniany|malonian]] (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).
Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest [[inhibicja niekompetycyjna]]. Przy tej pierwszej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, zaś przy tej drugiej poza miejscem aktywnym.
