Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami

m
drobne redakcyjne
(przeredagowanie)
m (drobne redakcyjne)
[[Plik:Wykres L-B dla inhibicji kompetycyjnej.svg|thumb|300px|Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej (wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany V<sub>max</sub>)]]
'''Inhibicja kompetycyjna''', hamowanie'''inhibicja kompetycyjnekonkurencyjna''', inhibicja'''hamowanie konkurencyjnakonkurencyjne''' – współzawodniczenie [[inhibitor|inhibitora]] z&nbsp;[[substrat (chemia)|substrat]]em o miejsce aktywne [[enzymy|enzym]]u. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.
 
Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z&nbsp;nich powoduje przesunięcie [[szybkość reakcji chemicznej|szybkości reakcji]] na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzieilościowo ilośćw inhibitoraroztworze wbędzie roztworzeinhibitor, to katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. W przypadkuPrzy inhibicji kompetycyjnejkonkurencyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza ([[stała Michaelisa]] rośnie).
 
Na przykład substratem dla [[dehydrogenaza bursztynianowa|dehydrogenazy bursztynianowej]] jest [[bursztyniany|bursztynian]], a jej inhibitorem kompetycyjnym [[maloniany|malonian]] (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).
25 535

edycji