Profilina

Profilina jest jednym z białek wiążących aktynę pełniącym rolę w dynamice cytoszkieletu. Występuje w większości komórek eukariotycznych, a u ssaków odkryto dwie jej formy: I i II. Profilina I występuje w większości tkanek, poza mięśniami szkieletowymi, sercem i mózgiem, a profilina II obecna jest w mózgu, mięśniach szkieletowych i nerkach. Najogólniej, profilina odpowiada za wzrost i stabilizację filamentów aktynowych oraz za ich przebudowę. Dzięki temu, komórki mogą się poruszać oraz zmieniać kształt odpowiednio do swoich potrzeb.

Profilina (niebieska) w kompleksie z aktyną (zielona) – kod PDB: 1BTF

Mechanizm działania profiliny jest następujący. Wiąże ona monomeryczną formę globularnej aktyny (G-aktyny) od strony (+) monomeru, zostawiając wolny koniec (-), mogący się przyłączyć do bieguna (+) rosnącego filamentu aktynowego (F-aktyny). Dodatkowo profilina stymuluje wymianę nukleotydu ADP na ATP w aktynie, a tylko ATP-aktyna może wiązać się do końca (+) F-aktyny.

Profilina może wiązać również ugrupowania często występujące po cytoplazmatycznej stronie błony komórkowej:

• difosforan fosfatydyloinozytolu – powszechny składnik lipidów błonowych
• sekwencje bogate w prolinę – charakterystyczne dla niektórych białek błonowych.

Dzięki temu, profilina może być zakotwiczona po cytoplazmatycznej stronie błony komórkowej, skąd kieruje polimeryzacją filamentów aktynowych. Ma to szczególnie istotne znaczenie w kontaktach międzykomórkowych oraz ruchu komórek.

Profilina należąca do Toxoplasma gondii jest jedynym odkrytym PAMP należącym do pierwotniaków, wykrywanym przez mysie receptory toll-podobne.