Hementyna
Hementyna (ang. hementin) – naturalnie występujący, proteolityczny enzym (proteaza) o właściwościach przeciwzakrzepowych i fibrynolitycznych, produkowany w gruczołach ślinowych żyjących w Amazonii pijawek należących do gatunków Haementeria ghilianii oraz Haementeria depressa[1]. Można ją scharakteryzować jako metaloproteinę regulowaną jonami wapnia.
Molekularny mechanizm działania edytuj
Hementyna przecina łańcuchy alfa, beta i gamma fibrynogenu w pozycjach Asn-121, Lys-160 i Pro-120[1][2].
Przecina także włókna fibryny[3].
Zaburza proces krzepnięcia krwi na poziomie uaktywnienia protrombiny w trombinę (które zachodzi zarówno w zewnątrz-, jak i wewnątrzpochodnym szlaku krzepnięcia krwi)[4].
Charakterystyka chemiczna działania edytuj
Hementyna jest najbardziej aktywna w pH pomiędzy 5,5 a 11[5].
Jest najsilniej aktywna w 37 °C. Aktywność metaloproteinazy spada wraz ze spadkiem temperatury (26% aktywności w 24 °C, 0% w 0 °C). Ulega denaturacji po 15-minutowym traktowaniu temperaturą 60 °C. Dane dotyczą sytuacji, w której inne czynniki (np. pH) są zachowane na poziomie panującym w fizjologicznych przestrzeniach wodnych człowieka[2].
Regulacja enzymatyczna działania edytuj
Właściwości hamujące działanie hementyny wykazują takie substancje jak EDTA czy cysteina. Hementyna jest aktywna tylko w stężeniu chlorku sodu powyżej 0,15 M. W niższym stężeniu tej soli hementyna opóźnia procesy krzepnięcia, jednak efekt ten jest na poziomie kilku sekund[6].
Synteza hementyny edytuj
Hementyna jest syntezowana przez gruczoły ślinowe pijawek amazońskich z gatunków Haementeria ghilianii oraz Haementeria depressa. Większość substancji jest produkowana w dwóch gruczołach tylnych. Potem podlega oczyszczeniu i trafia do przewodów ślinianek. Substancja produkowana w przednich gruczołach różni się nieznacznie od tej produkowanej w tylnych[6].
Przypisy edytuj
- ↑ a b J.K. Swadesh, I.Y. Huang, A.Z. Budzynski. Purification and characterization of hementin, a fibrinogenolytic protease from the leech Haementeria ghilianii. „Journal of Chromatography”. 502 (2), s. 359–369, 1990. PMID: 2187898.
- ↑ a b S.M. Malinconico, J.B. Katz, A.Z. Budzynski. Fibrinogen degradation by hementin, a fibrinogenolytic anticoagulant from the salivary glands of the leech Haementeria ghilianii. „The Journal of Laboratory and Clinical Medicine”. 104 (5), s. 842–854, 1984. PMID: 6387015.
- ↑
A.Z. Budzynski, S.A. Olexa, B.S. Brizuela, R.T. Sawyer, G.S. Stent. Anticoagulant and Fibrinolytic Properties of Salivary Proteins from the Leech Haementeria ghilianii. „Experimental Biology and Medicine”. 168 (2), s. 266–275, 1981. DOI: 10.3181/00379727-168-41271.
- ↑ A. Electricwala. Studies on the anticoagulant properties of hementin. „Blood Coagulation & Fibrinolysis: An International Journal in Haemostasis and Thrombosis”. 3 (5), s. 681–682, 1992. PMID: 1450340.
- ↑ S.M. Malinconico, J.B. Katz, A.Z. Budzynski. Hementin: anticoagulant protease from the salivary gland of the leech Haementeria ghilianii. „The Journal of Laboratory and Clinical Medicine”. 103 (1), s. 44–58, 1984. PMID: 6361187.
- ↑ a b R.T. Sawyer, C.P. Jones, R. Munro. The biological function of hementin in the proboscis of the leech Haementeria ghilianii. „Blood Coagulation & Fibrinolysis: An International Journal in Haemostasis and Thrombosis”. 2 (1), s. 153–159, 1991. PMID: 1772983.
