Roślinne białka PR
Roślinne białka PR (Pathogenesis Related) – grupa białek stwierdzonych w liściach roślin odpornych na patogeny po wniknięciu patogenu do komórek rośliny. Wyróżnia się co najmniej 11 klas białek PR.
Klasy białek PR
edytujBiałka PR1 są w większości białkami kwaśnymi o masie cząsteczkowej 15-17kDa, PR2 (b-1,3-glukanaza) i PR3 (chityzyny) są enzymami hydrolitycznymi i wraz z białkami z grupy PR4 wykazują właściwości antygrzybowe. Większość białek PR podobnie jak taumatyna, wykazuje właściwości antygrzybowe. Białka klasy PR5 (TL- ang. thaumalin like lub TLPs (ang. – thaumatin like proteins) w większości posiadają masę cząsteczkową około 24-25 kDa i wykazują znaczną homologię w sekwencji aminokwasów do taumatyny. Białka TL również posiadają właściwości antygrzybowe. Białka TL wykazują znaczące podobieństwo w sekwencji aminokwasów do taumatyny, od 40 do 70%[1]. Dla taumatyny stwierdzono słabe działanie hamujące wzrost następujących grzybów: Candida albicans, Neurospora crassa, Thricoderma reesei i Phytophora infestans[2]. Białka TL wyizolowano także z korzeni, organów wegetatywnych i zdrowych nasion[3]. Poznano wiele białek taumatynopodobnych, spośród których najbardziej zbliżone sekwencje posiadają:
- P21 – wyizolowane z soi, zeamatyna wyizolowana z kukurydzy (Zea mays), potwierdzono jej antygrzybowe działanie[4],
- OSL3 – osmotyna LP wyizolowana z rzodkiewnika pospolitego Arabidopsis thaliana,
- PRR2 wyizolowana z tytoniu[5].
Nie wszystkie wykryte dotąd białka TLPs wykazują właściwości antygrzybowe. Przykładem jest białko TL z daglezji zielonej (Pseudotsuga menziesii). Charakteryzuje się ono znaczną homologią w sekwencji aminokwasów do taumatyny, ale nie wykazuje właściwości antygrzybowych[6].
Przykłady białek PR
edytujRoślina | Białko PR | Patogen przeciwko któremu wykazuje aktywność | Autorzy |
---|---|---|---|
Tytoń | PR-R | Wirus TMV | [7] |
Tytoń | PR-S | Wirus TMV | [7] |
Tytoń | PR-S | Cercospora beticola | [7] |
Tytoń | PR-5d | - | [8] |
Tytoń | PRR2 | - | [5] |
Tytoń | Osmotyna | Wirus TMV | [9] |
Tytoń | Osmotyna | Cercospora beticola | [9] |
Tytoń | Osmotyna | Trichoderma reesei | [9] |
Tytoń | Osmotyna | Candida albicans | [9] |
Tytoń | Osmotyna | Phytopythora infestans | [9] |
Białka PR w infekcjach
edytujJedną z bardziej skutecznych metod obronnych stosowanych przez roślinę jest wytworzenie nekroz w miejscu wniknięcia patogena, co zapobiega jego dalszemu rozprzestrzenianiu się i porażaniu nowych komórek. Obumarła tkanka stanowi barierę dla dalszych inwazji. Zlokalizowana infekcja, a więc ograniczona do miejsca wniknięcia patogena i zatrzymana poprzez nekrozę wokół miejsca wniknięcia oznacza, że dana roślina posiada odporność na patogena. Reakcji nadwrażliwości towarzyszy synteza wielu białek, które mogą brać udział w obronie roślin, w tym białka PR. Białka PR mogą być wykrywane nawet w tkankach, które nie są porażane, jednak w wysokim stężeniu występują tylko w sąsiedztwie nekroz. Białka te są postrzegane jako odpowiedzialne za systemiczną, nabytą odporność, która zapewnia roślinie podwyższoną odporność w przypadku ataku kolejnego patogena[1].
Stwierdzono, że synteza białek PR zachodzi nie tylko w odpowiedzi na infekcję wywołaną wirusami, wiroidami, bakteriami, czy grzybami, ale również w wyniku traktowania roślin związkami chemicznymi np.: kwasem poliakrylowym, pochodnymi aminokwasów, solami metali ciężkich, kwasem salicylowym, a także wskutek działania zanieczyszczeń powietrza. Indukcja białek PR może być kontrolowana przez fitohormony lub zachodzi w wyniku stresu osmotycznego bądź solnego. Rośliny odporne na stresy wytwarzają białka PR w określonych fazach rozwoju[10].
Przypisy
edytuj- ↑ a b van Loon L.C., van Kammen A., 1970. Polyacrylamide disc electrophoresis of the soluble leaf proteins from Nicotiana tabacum var ` Samsun` and Samsun NN1. Changesin proyein constitution after infection with TMV, Virology 40:199-211.
- ↑ Roberts W.K., Selitrennikoff C.P., 1990. Zeamatin, an antifungal protein from maize with membrane-permealizing activity. J. Gen. Microbiol., 136:1771-1778
- ↑ LaRosa P.C, Chen Z., Nelson D.E., Singh N.K, Hasegawa P.M., Bressan R.A., 1992. Osmotin gene expression is posttranscriptionally regulated, Plant Physiol., 100:409-415.
- ↑ Batalia M.A., Monzingo A.F., Ernst S., Roberts W., Robertus J.D., 1996. Crystal structure of the antifungal protein zeamatin a member of the thaumatin-like, PR-5 protein family, Nat. Struct. Biol. 3:19-23
- ↑ a b Ogata C.M., Gordon P.F., de Vos A.M., Kim S.H., 1992. Crystal structure of a sweet tasting protein thaumatin I, at 1.65 A resolution. J. Mol. Biol., 228:893-908
- ↑ Roberto G., Iglesias G., Babiano N., Babiano M.J., 1999. Characterization of a cDNA encoding a Thaumatin-like protein from Pseudotsuga menziesii (Accession No. AJ131731),(PGR99-041), Plant Physiol., 119:1149
- ↑ a b c Kauffrnann S., Legnand I., Fritig I., 1990. Isolation and characterization of six pathogenesis-related (IPR) proteins of Samsun NN tobacco. Plant Mol. Biol., 14:381-390
- ↑ Hisashi K., Hiroaki K., Toru N., Junichi O., Yasuyuki Y., Fumihiko S., 1997. Purification and Characterization of Tobacco Pathogenesis-Related Protein PR-5d an Antifungal Thaumatin-like Plant Cell Physiol., JSPP 38(7): 783-791.
- ↑ a b c d e Woloshuk C.P., Meulenhof J.S., Sela-Buurlage M., van den Elzen P.J.M., Cornelissen B.J.C., 1991. Pathogen-induced proteins with inhibitor activity toward Phytophtora infestans, Plant Cell 3:619-628.
- ↑ King G.J., Turner C.E., 1986. A protein induced by NaCl in suspension cultures of Nicotiana tabbacum acumulates in whole plant roots, Plant. Mol. Biol., 7:441-449