Chromofor
Chromofor – atom, jon, cząsteczka lub inne indywiduum chemiczne, w obrębie którego lub której zachodzą przejścia elektronowe odpowiadające za pasmo widmowe. Pierwotnie termin ten dotyczył grup funkcyjnych cząsteczki decydujących o jej barwie[1].
Gdy cząsteczka absorbuje światło widzialne o niektórych długościach fali, a odbija lub przepuszcza światło o innej długości fali, wtedy ma ona barwę.
Chromofor to rejon cząsteczki, w którym energia potrzebna do przeniesienia elektronu między orbitalami jest w zakresie światła widzialnego. Światło padające na chromofor jest absorbowane, co przenosi elektrony z ich stanu podstawowego do stanu wzbudzonego.
Na przykład w cząsteczkach biologicznych odpowiedzialnych za absorpcję lub detekcję światła chromoforami są najczęściej ich motywy strukturalne. Po absorpcji fali świetlnej mogą one wywołać zmiany konformacyjne całej cząsteczki.
Ogólnie chromoforem jest zwykle jeden z dwóch układów:
W układach sprzężonych poziomy energetyczne, między którymi mogą przeskakiwać elektrony, są rozszczepione (i, co za tym idzie, różnice energetyczne między nimi są mniejsze) przez nałożenie się sprzężonych orbitali π, obecnych w seriach układów wiązanie pojedyncze–wiązanie podwójne, występujących na przykład w związkach aromatycznych. Związkami z takim typem chromoforu są na przykład retinal (barwnik obecny w siatkówce oka), barwniki do tkanin oparte na związkach azowych, likopen, karoten czy antocyjany.
Chromofory będące skompleksowanymi metalami zawdzięczają swoje właściwości rozszczepieniu orbitali d przy wiązaniu metalu przejściowego do ligandów. Chromofory tego typu występują w chlorofilu, hemoglobinie, hemocyjaninie czy kolorowych minerałach, jak malachit lub ametyst.
Chromoforami w związkach biologicznych (np. hemoglobinie, czy bilirubinie) są często pierścienie pirolowe. Mogą one albo wiązać metal (atom żelaza w hemoglobinie lub magnezu w chlorofilu), tworząc z czterech podjednostek pirolu rodzaj otaczającego go wieńca, ale działają jako chromofor też bez związanego metalu:
- jako otwarty łańcuch – fitochrom, fikobilina, bilirubina
- pirole w formie pierścienia bez metalu – porfiryna.
W takim wypadku działają na zasadzie sprzężenia wiązań π.
Zobacz też
edytujPrzypisy
edytuj- ↑ Chromophore, [w:] A.D. McNaught, A. Wilkinson, Compendium of Chemical Terminology (Gold Book), S.J. Chalk (akt.), International Union of Pure and Applied Chemistry, wyd. 2, Oxford: Blackwell Scientific Publications, 1997, DOI: 10.1351/goldbook.C01076, ISBN 0-9678550-9-8 (ang.).
Linki zewnętrzne
edytuj- John L. Spudich, Chii-Shen Yang, Kwang-Hwan Jung, Elena N. Spudich. Retinylidene Proteins: Structures and Functions from Archaea to Humans. „Annual Review of Cell and Developmental Biology”. 16, s. 365–392, November 2000. (ang.).