Otwórz menu główne
Ludzka heksokinaza (dimer)

Heksokinaza (EC 2.7.1.1[1]) – enzym z klasy transferaz katalizujący fosforylację D-heksoz do ich 6-fosforanów. Jej substratem może być glukoza, fruktoza, mannoza, sorbitol lub glukozamina[1]. Fosforylacja glukozy do glukozo-6-fosforanu z wykorzystaniem heksokinazy jest pierwszą reakcją glikolizy. Jej Km wynosi 0,05 mmol/l[2]. Jest to reakcja fizjologicznie nieodwracalna.

Heksokinaza występuje w wielu formach izoenzymatycznych. Jedna z nich, nosząca nazwę glukokinaza, występuje w wątrobie i znacząco różni się od innych postaci tego enzymu; jest ona specyficzna dla glukozy[1] i ma znacznie wyższą wartość Km wynoszącą 10 mmol/l[2].

Spis treści

Reakcja[3]Edytuj

RegulacjaEdytuj

Heksokinaza może być hamowana przez glukozo-6-fosforan - hamowanie na zasadzie sprzężenia zwrotnego (hamowanie produktem). Kiedy fosfofruktokinaza I jest nieaktywna, gromadzi się fruktozo-6-fosforan, a równocześnie z nim glukozo-6-fosforan, ponieważ te dwa metabolity znajdują się w równowadze dzięki działaniu izomerazy glukozofosforanowej. Zahamowanie heksokinazy jest wzmacniane przez zahamowanie fosfofruktokinazy I.

PrzypisyEdytuj

  1. a b c Numer EC 2.7.1.1 w bazie Enzyme nomenclature database
  2. a b Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 212-213. ISBN 978-83-200-3573-5.
  3. Reaction: R02848, Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes [dostęp 2019-02-27] (ang.).

BibliografiaEdytuj

  • Metabolizm węglowodanów. W: B.D.Hames, N.M.Hooper: Krótkie wykłady. Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007 (wydanie drugie); strona 327.