Glikozylacjareakcja łączenia węglowodanów z innymi związkami organicznymi z wytworzeniem wiązania glikozydowego. Produktem glikozylacji są glikozydy, często spotykane w organizmach żywych. Przykładowe związki tej grupy to glikoproteiny (produkty glikozylacji białek), glikolipidy (glikozylowane tłuszcze), nukleozydy (glikozylowane puryny lub pirymidyny) i glikozylowane flawonoidy (barwniki roślinne).

Glikozylacja białek

edytuj

Glikozylacja białek jest zjawiskiem powszechnym – ponad połowa białek w organizmach jest glikozylowana[1]. Przyłączenie reszty cukrowej do białka następuje poprzez wiązanie N-glikozydowe lub wiązanie O-glikozydowe.

N-glikozylacja polega na przyłączeniu reszty cukru do atomu azotu łańcucha bocznego jednej z reszt aminokwasowych białka, na przykład u eukariontów do reszty asparaginy. Proces N-glikozylacji białek w organizmach żywych rozpoczyna się w cytoplazmie, jest kontynuowany w siateczce śródplazmatycznej i kończony w aparacie Golgiego. Jest to modyfikacja potranslacyjna białka, ponieważ jednak zachodzi równolegle z translacją, na rosnącym łańcuchu polipeptydowym, bywa określana jako proces kotranslacyjny. Podczas N-glikozylacji transferaza oligosacharydowa (OST, z ang. oligosaccharyltransferase) przyłącza do białka rozgałęziony oligosacharyd (14-mer), który jest presyntetyzowany jako pirofosforan dolicholu (alkoholu terpenowego związanego z siateczką śródplazmatyczną). Sekwencja cukrowa rozpoczyna się od 2 reszt N-acetyloglukozaminy. W kolejnych etapach procesu następuje modyfikacja oligosacharydu; u różnych organizmów ma ona różny przebieg.

O-glikozylacja zachodzi w aparacie Golgiego i jest procesem ściśle potranslacyjnym[2]. Miejscami przyłączenia łańcucha cukrowego są zazwyczaj grupy hydroksylowe reszt Ser lub Thr, jednak mogą to być także inne lokalizacje, przykładowo Tyr lub Hyp. Poza pierwszą resztą cukrową (którą zazwyczaj jest N-acetylogalaktozamina), dalsza sekwencja cukrowa może być zróżnicowana[3][4].

W pewnych warunkach glikozylacja białek może zachodzić bez udziału enzymów, proces ten nosi nazwę glikacji.

Przypisy

edytuj
  1. Rolf Apweiler, Henning Hermjakob, Nathan Sharon, On the frequency of protein glycosylation, as deduced from analysis of the SWISS-PROT database1, „Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects”, 1, 1999, s. 4–8, DOI10.1016/S0304-4165(99)00165-8 [dostęp 2016-11-17].
  2. Philippe Van den Steen i inni, Concepts and Principles of O-Linked Glycosylation, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 3, 1998, s. 151–208, DOI10.1080/10409239891204198, ISSN 1040-9238 [dostęp 2016-11-17].
  3. P. Van den Steen, PM. Rudd, RA. Dwek, G. Opdenakker. Concepts and principles of O-linked glycosylation. „Crit Rev Biochem Mol Biol”. 33 (3), s. 151-208, 1998. DOI: 10.1080/10409239891204198. PMID: 9673446. 
  4. William G. Flynne: Biotechnology and Bioengineering. Nova Publishers, 1794, s. 38–46.