Otwórz menu główne
Hem B
Delokalizacja wiązań w cząsteczce hemu B

Hem, żelazoporfirynagrupa prostetyczna wielu enzymów, występująca między innymi w hemoglobinie, mioglobinie oraz cytochromach[1].

Część organiczna hemu ma budowę analogiczną do porfiryny, która jest płaska. W cząsteczce hemu odpowiednia porfiryna ma związany kation żelaza (Fe2+ lub Fe3+) przez cztery wiązania N-Fe. Formalnie dwa z nich to wiązania kowalencyjne, a dwa koordynacyjne, choć w rzeczywistości są one równocenne. Kation żelaza w strukturze hemu może znajdować się zarówno w płaszczyźnie porfiryny jak i wystawać ponad płaszczyznę. W cząsteczce hemoglobiny kation ten jest wysunięty ponad płaszczyznę o około 0.04 nm czyli 0.4 Å natomiast po związaniu cząsteczki tlenu przesuwa się do płaszczyzny. W wyniku delokalizacji wiązań szkieletu porfirynowego cząsteczka hemu silnie absorbuje światło widzialne. Hem nadaje białku i krwi czerwony kolor. Zaburzenia w biosyntezie hemu u człowieka objawiają się nadmiernym wydalaniem porfiryn w moczu (porfiria). W organizmach żywych zidentyfikowano szereg hemów (m.in. hem A, B, C, D, L, M, O, S) różniących się podstawnikami pierścienia porfirynowego.

Spis treści

Funkcje biologiczneEdytuj

Prostetyczna grupa hemowa ma dwie zasadnicze funkcje:

  • Wiązanie cząsteczek (ligandów)
    Kation żelaza w hemie jest zdolny do wiązania dwóch ligandów (np. tlen O2, tlenek węgla CO, anion cyjankowy C≡N itp.), poprzez wiązania koordynacyjne, które są skierowane prostopadle do płaszczyzny hemu. Wiązanie tlenu w sposób odwracalny przez hem hemoglobiny umożliwia transport tego pierwiastka z krwią do komórek. Podczas wiązania obojętnego ligandu do kationu Fe2+stopień utlenienia żelaza się nie zmienia. Wiązanie tlenku węgla (czadu) oraz cyjanków jest praktycznie nieodwracalne, co „blokuje” hem hemoglobiny, uniemożliwiając transport tlenu. Silne zatrucie tlenkiem węgla lub cyjankami jest z reguły śmiertelne.
  • Wiązanie elektronów
    Kation żelaza jest zdolny do zmiany stopnia utlenienia tj. do naprzemiennych procesów utleniania i redukcji. Proces ten jest wykorzystywany w cytochromach, których celem jest przenoszenie elektronów, na przykład w łańcuchu transportu elektronów.
Fe2+ → Fe3+ (utlenianie)
Fe3+ → Fe2+ (redukcja)

Wiązanie z białkiemEdytuj

Cząsteczka hemu może być połączona z białkiem zarówno w sposób kowalencyjny, jak i niekowalencyjny.

W hemoglobinie prostetyczna grupa hemowa związana jest niekowalencyjnie poprzez wiązanie koordynacyjne atomu azotu imidazolowego pierścienia histydyny proksymalnej F8 (ósmy aminokwas helisy F hemoglobiny).

W cytochromach prostetyczna grupa hemowa może być połączona kowalencyjnie, na przykład w cytochromie c między grupami tiolowymi (sulfohydrylowymi) reszt cysteiny a grupami winylowymi protoporfiryny.

Biosynteza hemuEdytuj

Katabolizm hemuEdytuj

Część białkowa hemoglobiny rozpada się do wolnych aminokwasów. W komórkach układu siateczkowo-śródbłonkowego Fe2+ jest utleniane do Fe3+ i przechodzi do puli ogólnej żelaza w organizmie a z pozostałej części porfirynowej hemu odszczepiony zostaje mostek α-metinowy w postaci CO i powstaje biliwerdyna (zielony barwnik). Po redukcji biliwerdyna daje czerwono-pomarańczową bilirubinę. Ta przenika do krwi, gdzie zostaje sprzęgnięta z albuminą w osoczu, tworząc nierozpuszczalną w wodzie bilirubinę pośrednią (wolną). W wątrobie kompleks ten rozpada się i bilirubina sprzęgana jest głównie z glukuronianem (75%), tworząc diglukuronid bilirubiny, w mniejszej ilości z siarczanem (15%) lub adenozynometioniną (10%) a pozostała część z glicyną lub tauryną – wszystkie te pochodne noszą nazwę bilirubiny bezpośredniej (związanej) i w zdrowej wątrobie stanowią 100% bilirubiny. Bilirubina związana wydalana jest z żółcią do jelita, gdzie pod wpływem enzymów bakteryjnych glukuronian jest odszczepiany a bilirubina redukowana do bezbarwnego urobilinogenu. Część urobilinogenu jest zwrotnie wchłaniana w jelicie krętym i jelicie grubym, z krwią wędruje do nerek i wydalana jest z moczem, przekształcając się na powietrzu w żółtą urobilinę. Większość urobilinogenu jest jednak utleniana przez bakterie jelitowe do brązowej sterkobiliny i wydalana z kałem.

Zobacz teżEdytuj

PrzypisyEdytuj

  1. hem w aneksy.pwn.pl. aneksy.pwn.pl. [dostęp 2012-01-09].

BibliografiaEdytuj

  1. J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, s. 270-271, 502, seria: Wydanie trzecie zmienione. ISBN 83-01-14379-7.
  2. B.D. Hames, N.M. Hooper,: Biochemia Krótkie wykłady. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 44-51, seria: Wydanie drugie. ISBN 978-83-01-13872-1.
  3. Franciszek Kokot, Stefan Kokot: Badania laboratoryjne : zakres norm i interpretacja. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2005. ISBN 83-200-3172-9.
  4. Lubert Stryer, Biochemia, PWN, Warszawa 2003, str. 154, (Wyd. 2 popr.) ISBN 83-01-13978-1